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Yorodumi- PDB-1qxy: Crystal structure of S. aureus methionine aminopeptidase in compl... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1qxy | ||||||
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Title | Crystal structure of S. aureus methionine aminopeptidase in complex with a ketoheterocycle 618 | ||||||
Components | methionyl aminopeptidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / pita bread fold | ||||||
Function / homology | Function and homology information initiator methionyl aminopeptidase activity / methionyl aminopeptidase / metalloaminopeptidase activity / transition metal ion binding / proteolysis Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Staphylococcus aureus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.04 Å | ||||||
Authors | Douangamath, A. / Dale, G.E. / D'Arcy, A. / Oefner, C. | ||||||
Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2004 Title: Crystal structures of staphylococcusaureus methionine aminopeptidase complexed with keto heterocycle and aminoketone inhibitors reveal the formation of a tetrahedral intermediate. Authors: Douangamath, A. / Dale, G.E. / D'Arcy, A. / Almstetter, M. / Eckl, R. / Frutos-Hoener, A. / Henkel, B. / Illgen, K. / Nerdinger, S. / Schulz, H. / MacSweeney, A. / Thormann, M. / Treml, A. / ...Authors: Douangamath, A. / Dale, G.E. / D'Arcy, A. / Almstetter, M. / Eckl, R. / Frutos-Hoener, A. / Henkel, B. / Illgen, K. / Nerdinger, S. / Schulz, H. / MacSweeney, A. / Thormann, M. / Treml, A. / Pierau, S. / Wadman, S. / Oefner, C. | ||||||
History |
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Remark 600 | heterogen The original inhibitor used in the crystal was 2-Amino-4-methylsulfanyl-1-pyridin-2-yl- ...heterogen The original inhibitor used in the crystal was 2-Amino-4-methylsulfanyl-1-pyridin-2-yl-butan-1-one. The M2C coordinates in this structure are those of a transition state complex of the inhibitor. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1qxy.cif.gz | 125.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1qxy.ent.gz | 95.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1qxy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1qxy_validation.pdf.gz | 458.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1qxy_full_validation.pdf.gz | 462.9 KB | Display | |
Data in XML | 1qxy_validation.xml.gz | 16.5 KB | Display | |
Data in CIF | 1qxy_validation.cif.gz | 25.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qx/1qxy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qx/1qxy | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27535.256 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (bacteria) / Strain: aureus Mu50 / Plasmid: PDS56-RBSII / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P0A080, UniProt: P0A078*PLUS, methionyl aminopeptidase | ||||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-ACT / | #4: Chemical | ChemComp-M2C / ( | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.53 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: microbatch / pH: 5.5 Details: PEG 3350, Bis-Tris, ammonium acetate, pH 5.5, microbatch, temperature 294K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS pH: 7.5 / Method: batch method / Details: Oefner, C., (2003) J. Mol. Biol., 332, 13. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
|
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.8 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Jun 15, 2003 |
Radiation | Monochromator: sagitally focused Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.8 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.04→20 Å / Num. all: 119267 / Num. obs: 116762 / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 4.5 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 10.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.04→1.1 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.491 / % possible all: 97.1 |
Reflection | *PLUS % possible obs: 97.9 % / Rmerge(I) obs: 0.063 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 97.1 % / Rmerge(I) obs: 0.491 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.04→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 0.802 / SU ML: 0.022 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.024 / ESU R Free: 0.025 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 10.05 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.04→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.04→1.067 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Software | *PLUS Version: 5 / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | *PLUS Rfactor Rfree: 0.161 / Rfactor Rwork: 0.136 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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