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- PDB-1quk: PHOSPHATE-BINDING PROTEIN MUTANT WITH ASP 137 REPLACED BY ASN COM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1quk
タイトルPHOSPHATE-BINDING PROTEIN MUTANT WITH ASP 137 REPLACED BY ASN COMPLEX WITH PHOSPHATE
要素PHOSPHATE-BINDING PROTEIN
キーワードPHOSPHATE TRANSPORT / BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of phosphatase activity / phosphate ion transport / phosphate ion transmembrane transport / phosphate ion binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / response to radiation / outer membrane-bounded periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphate ABC transporter, substrate-binding protein PstS / : / PBP domain / PBP superfamily domain / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphate-binding protein PstS / Phosphate-binding protein PstS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yao, N. / Choudhary, A. / Ledvina, P.S. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Modulation of a salt link does not affect binding of phosphate to its specific active transport receptor.
著者: Yao, N. / Ledvina, P.S. / Choudhary, A. / Quiocho, F.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Fine Tuning the Specificity of the Periplasmic Phosphate Transport Receptor. Site-Directed Mutagenesis, Ligand Binding, and Crystallographic Studies
著者: Wang, Z. / Choudhary, A. / Ledvina, P.S. / Quiocho, F.A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: High Specificity of a Phosphate Transport Protein Determined by Hydrogen Bonds
著者: Luecke, H. / Quiocho, F.A.
履歴
登録1995年11月11日処理サイト: BNL
改定 1.01996年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5522
ポリマ－34,4571
非ポリマー951
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.970, 63.980, 123.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATE-BINDING PROTEIN


分子量: 34456.613 Da / 分子数: 1 / 変異: D137N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: PAN92 / 参照: UniProt: P06128, UniProt: P0AG82*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.05 %
結晶化
*PLUS
pH: 4.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Wang, Z., (1994) J.Biol.Chem., 269, 25091.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17.25 mg/mlprotein1drop
21.5 mMpotassium phosphate1drop
313.5 %(w/v)PEG60001drop
437.5 mM1dropKCl
518 %(w/v)potassium acetate1drop
618 %(w/v)PEG60001reservoir
750 mM1reservoirKCl
82 mMpotassium phosphate1reservoir
920 mMpotassium acetate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年2月12日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 32660 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.072

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
SDMSデータ削減
SDMSデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.7→8 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 --
Rwork0.18 --
obs0.18 31740 85 %
原子変位パラメータBiso mean: 13.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2438 0 5 225 2668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.62
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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