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- PDB-1qsa: CRYSTAL STRUCTURE OF THE 70 KDA SOLUBLE LYTIC TRANSGLYCOSYLASE SL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qsa
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE 70 KDA SOLUBLE LYTIC TRANSGLYCOSYLASE SLT70 FROM ESCHERICHIA COLI AT 1.65 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PROTEIN (SOLUBLE LYTIC TRANSGLYCOSYLASE SLT70)
キーワードTRANSFERASE / ALPHA-SUPERHELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


lytic endotransglycosylase activity / : / peptidoglycan lytic transglycosylase activity / peptidoglycan metabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / peptidoglycan catabolic process / peptidoglycan-based cell wall / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space ...lytic endotransglycosylase activity / : / peptidoglycan lytic transglycosylase activity / peptidoglycan metabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / peptidoglycan catabolic process / peptidoglycan-based cell wall / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / lyase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
70-kda Soluble Lytic Transglycosylase; domain 1 / Bacterial muramidases / Lytic transglycosylase, superhelical linker domain / Lytic transglycosylase, superhelical linker / Soluble lytic murein transglycosylase L domain / Lytic transglycosylase, superhelical U-shaped / Lytic transglycosylase, superhelical linker domain superfamily / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 ...70-kda Soluble Lytic Transglycosylase; domain 1 / Bacterial muramidases / Lytic transglycosylase, superhelical linker domain / Lytic transglycosylase, superhelical linker / Soluble lytic murein transglycosylase L domain / Lytic transglycosylase, superhelical U-shaped / Lytic transglycosylase, superhelical linker domain superfamily / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Alpha Horseshoe / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Soluble lytic murein transglycosylase / Soluble lytic murein transglycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.65 Å
データ登録者van Asselt, E.J. / Thunnissen, A.-M.W.H. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: High resolution crystal structures of the Escherichia coli lytic transglycosylase Slt70 and its complex with a peptidoglycan fragment.
著者: van Asselt, E.J. / Thunnissen, A.M. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1999年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SOLUBLE LYTIC TRANSGLYCOSYLASE SLT70)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,49722
ポリマ－70,5451
非ポリマー1,95321
水17,817989
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.009, 87.477, 132.906
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (SOLUBLE LYTIC TRANSGLYCOSYLASE SLT70)


分子量: 70544.516 Da / 分子数: 1 / 断片: FULL PROTEIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P03810, UniProt: P0AGC3*PLUS, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 989 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.72 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: SODIUM ACETATE, AMMONIUM SULFATE, SODIUM AZIDE, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Rozeboom, H.J., (1990) J. Mol. Biol., 212, 557.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115-30 %ammonium sulfate1reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoirpH4.5-5.0
310 mg/mlprotein1drop
410 mMpotassium phosphate1droppH6.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD / 日付: 1995年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→34 Å / Num. all: 335588 / Num. obs: 100894 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.255 / % possible all: 75.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 335588
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
直接法モデル構築
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.843精密化
直接法位相決定
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.65→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING SCHEME USED BULK SOLVENT MODEL USED, ANISOTROPIC B-FACTOR SCALING USED,
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 9733 10 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.169 97005 88.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.25 Å20 Å20 Å2
2---3.79 Å20 Å2
3----2.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4964 0 111 989 6064
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d20
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.151.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.622
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.442.5
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 623 10.8 %
Rwork0.217 5145 -
obs--63.7 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg20
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.254 / % reflection Rfree: 10.8 % / Rfactor Rwork: 0.217

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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