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万見
- PDB-1qrt: GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE MUTANT D235G COMPLEXED WITH GLUTAMINE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qrt
タイトルGLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE MUTANT D235G COMPLEXED WITH GLUTAMINE TRANSFER RNA
要素
  • PROTEIN (GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE (E.C.6.1.1.18))
  • TRNAGLN2
キーワードLIGASE/RNA / AMINOACYL-TRNA SYNTHASE / PROTEIN BIOSYNTHESIS / LIGASE / ATP-B / COMPLEX (AMINOACYL-TRNA SYNTHASE-TRNA) / LIGASE-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / glutamyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain ...Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / Glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Arnez, J.G. / Steitz, T.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystal structures of three misacylating mutants of Escherichia coli glutaminyl-tRNA synthetase complexed with tRNA(Gln) and ATP.
著者: Arnez, J.G. / Steitz, T.A.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1991
タイトル: Structural Basis of Anticodon Loop Recognition by Glutaminyl-tRNA Synthetase
著者: Rould, M.A. / Perona, J.J. / Steitz, T.A.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1989
タイトル: Structural Basis for Misaminoacylation by Mutant E. Coli Glutaminyl-tRNA Synthetase Enzymes
著者: Perona, J.J. / Swanson, R.N. / Rould, M.A. / Steitz, T.A. / Soll, D.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1989
タイトル: Structure of E. Coli Glutaminyl-tRNA Synthetase Complexed with tRNA(Gln) and ATP at 2.8 A Resolution
著者: Rould, M.A. / Perona, J.J. / Soll, D. / Steitz, T.A.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1984
タイトル: Transfer RNA Mischarging Mediated by a Mutant Escherichia Coli Glutaminyl-tRNA Synthetase
著者: Inokuchi, H. / Hoben, P. / Yamao, F. / Ozeki, H. / Soll, D.
履歴
登録1996年6月14日処理サイト: NDB
改定 1.01996年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: TRNAGLN2
A: PROTEIN (GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE (E.C.6.1.1.18))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9443
ポリマ－87,4372
非ポリマー5071
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)243.500, 93.700, 115.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-709-

HOH

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要素

#1: RNA鎖 TRNAGLN2 / GLUTAMINE TRANSFER RNA


分子量: 24060.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 解説: LAMBDA PL PROMOTER / 遺伝子: TRNAGLN2 / Variant: DELTAH1DELTATRP / Plasmid details: PLC28 DERIVATIVE / プラスミド: PRS3 (PLC28 DERIVATIVE) / 遺伝子 (発現宿主): TRNAGLN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 PROTEIN (GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE (E.C.6.1.1.18)) / GLUTAMINYL-TRNA LIGASE


分子量: 63376.594 Da / 分子数: 1 / Mutation: D235G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: X3R2 (GLNS DELETION STRAIN) / 解説: GLNS PROMOTER (NO OVEREXPRESSION) / 遺伝子: GLNS10 / Plasmid details: DERIVATIVE OF PBR / プラスミド: PRS4 (DERIVATIVE OF PBR322) / 遺伝子 (発現宿主): GLNS10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / キーワード: MUTANT D235G / 参照: UniProt: P00962, glutamine-tRNA ligase
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 70 %
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7.5 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-15 mg/mlprotein1drop
280 mMPIPES1reservoir
320 mM1reservoirMgSO4
40.02 %1reservoirNaN3
51.8-2.0 Mammonium sulfate1reservoir
68 mMATP1reservoir

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データ収集

検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1990年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 33823 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.062
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 8 Å / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SDMSデータ収集
X-PLOR3.1精密化
SDMSデータ削減
精密化解像度: 2.7→6.5 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.216 -
obs0.216 32631
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→6.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5250 1802 34 72 7158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 6.5 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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