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- PDB-1qrj: Solution structure of htlv-i capsid protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qrj
タイトルSolution structure of htlv-i capsid protein
要素HTLV-I CAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / HTLV-I / CAPSID PROTEIN / RETROVIRUS / TWO-DOMAIN PROTEIN / ALPHA HELICAL PROTEIN / HETERONUCLEAR NMR SPECTROSCOPY / VIRUS/VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral nucleocapsid / nucleic acid binding / viral translational frameshifting / structural molecule activity / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain ...Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human T-cell lymphotrophic virus type 1 (ウイルス)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Khorasanizadeh, S. / Campos-Olivas, R. / Clark, C.A. / Summers, M.F.
引用ジャーナル: J.Biomol.NMR / : 1999
タイトル: Sequence-specific 1H, 13C and 15N chemical shift assignment and secondary structure of the HTLV-I capsid protein.
著者: Khorasanizadeh, S. / Campos-Olivas, R. / Clark, C.A. / Summers, M.F.
履歴
登録1999年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HTLV-I CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8511
ポリマ-23,8511
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20STRUCTURES WITH LOWEST DYANA TARGET FUNCTION: RANGE 0.37-0.74 ANGSTROM SQUARED
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 HTLV-I CAPSID PROTEIN


分子量: 23850.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human T-cell lymphotrophic virus type 1 (ウイルス)
: Deltaretrovirus / 生物種: Primate T-lymphotropic virus 1 / : ATK / 解説: T7-RNA POLYMERASE-BASED EXPRESSION SYSTEM / 遺伝子: GAG / プラスミド: PET16B / 細胞株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03345

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: SEE THE PUBLICATION FOR THE SPECIFIC EXPERIMENTS

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試料調製

詳細内容: 1 MM HTLV-I CAPSID U- 15N, U-13C/15N, U-13C/ 15N/2H; 50 MM PHOSPHATE BUFFER PH 6.0, 300 MM NACL
試料状態pH: 6 / : 1 atm / 温度: 303.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.4GUNTERT, P. ET AL.精密化
XwinNMR2.1構造決定
NMRPipe1.7構造決定
NMRView2.1構造決定
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH LOWEST DYANA TARGET FUNCTION: RANGE 0.37-0.74 ANGSTROM SQUARED
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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