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- PDB-1qqo: E175S MUTANT OF BOVINE 70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qqo
タイトルE175S MUTANT OF BOVINE 70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN
要素HYDROLASE (ACTING ON ACID ANHYDRIDES)
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE (ACTING ON ACID ANHYDRIDES) / MOLECULAR CHAPERONE / ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy ...Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / clathrin coat disassembly / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Prp19 complex / heat shock protein binding / protein folding chaperone / RNA splicing / spliceosomal complex / ATP-dependent protein folding chaperone / mRNA processing / melanosome / presynapse / protein refolding / protein-macromolecule adaptor activity / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Johnson, E.R. / McKay, D.B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Mapping the role of active site residues for transducing an ATP-induced conformational change in the bovine 70-kDa heat shock cognate protein.
著者: Johnson, E.R. / McKay, D.B.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Structural Basis of the 70-Kilodalton Heat Shock Cognate Protein ATP Hydrolytic Activity
著者: Flaherty, K.M. / Wilbanks, S.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Three-Dimensional Structure of the ATPase Fragment of a 70K Heat-Shock Cognate Protein
著者: Flaherty, K.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B.
履歴
登録1999年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDROLASE (ACTING ON ACID ANHYDRIDES)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0516
ポリマ－41,4901
非ポリマー5625
水7,368409
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)143.756, 64.029, 46.406
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HYDROLASE (ACTING ON ACID ANHYDRIDES)


分子量: 41489.832 Da / 分子数: 1 / 変異: E175S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P19120

-
非ポリマー , 5種, 414分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: POLYETHYLENE GLYCOL 8000, POTASSIUM CHLORIDE, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %PEG800011
21 M11KCl
350 mMCHES/KOH11
41 mMATP12
55 mM12MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 29509 / Num. obs: 29509 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 12.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / % possible all: 71.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. measured all: 71438
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71.9 % / Num. unique obs: 4098 / Num. measured obs: 6596 / Mean I/σ(I) obs: 6.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.9→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 310893.78 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 詳細: BIJVOET PAIRS WERE TREATED SEPARATELY IN REFINEMENT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 882 3 %
Rwork0.203 --
obs0.203 28941 83.5 %
all-29509 -
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.62 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.91 Å20 Å20 Å2
2--1.71 Å20 Å2
3---0.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2918 0 31 409 3358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.61.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.612.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 90 2.3 %
Rwork0.267 3803 -
obs--68.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1TOPPAR_EJ:PROTEIN_REP.PAR&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2TOPPAR_EJ:WATER_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3TOPPAR_EJ:ADP+&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4TOPPAR_EJ:PARAMETERS.ION&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 3 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.296 / % reflection Rfree: 2.3 % / Rfactor Rwork: 0.267 / Rfactor obs: 0.267

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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