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- PDB-1qqg: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PH-PTB TARGETING REGION OF IRS-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qqg
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE PH-PTB TARGETING REGION OF IRS-1
要素INSULIN RECEPTOR SUBSTRATE 1
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION / BETA-SANDWHICH
機能・相同性
機能・相同性情報


IRS-related events triggered by IGF1R / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / insulin receptor complex / positive regulation of glucose metabolic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Signaling by Leptin / Signaling by LTK / PI3K/AKT activation ...IRS-related events triggered by IGF1R / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / insulin receptor complex / positive regulation of glucose metabolic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Signaling by Leptin / Signaling by LTK / PI3K/AKT activation / cellular response to fatty acid / Signaling by ALK / IRS activation / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of insulin secretion / Growth hormone receptor signaling / insulin-like growth factor receptor binding / signaling adaptor activity / phosphotyrosine residue binding / Interleukin-7 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / SH2 domain binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / protein kinase C binding / positive regulation of D-glucose import / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to insulin / insulin receptor binding / cytokine-mediated signaling pathway / caveola / cellular response to insulin stimulus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / PIP3 activates AKT signaling / signaling receptor complex adaptor activity / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. ...Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin receptor substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Dhe-Paganon, S. / Shoelson, S.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the pleckstrin homology-phosphotyrosine binding (PH-PTB) targeting region of insulin receptor substrate 1.
著者: Dhe-Paganon, S. / Ottinger, E.A. / Nolte, R.T. / Eck, M.J. / Shoelson, S.E.
履歴
登録1999年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN RECEPTOR SUBSTRATE 1
B: INSULIN RECEPTOR SUBSTRATE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3122
ポリマ－58,3122
非ポリマー00
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.439, 120.439, 79.598
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 INSULIN RECEPTOR SUBSTRATE 1 / IRS-1


分子量: 29156.021 Da / 分子数: 2 / 断片: PH-PTB (N-TERMINAL DOMAIN) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HUMANS. / プラスミド: PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35568
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.94 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.7M SODIUM PHOSPHATE, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 21K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMTris1drop
3200 mM1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
51.7 Msodium phosphate1reservoir
610 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-13 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. all: 93545 / Num. obs: 91581 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.11 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 19.94
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
Num. obs: 29443 / Num. measured all: 91581

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.843精密化
XDSデータ削減
AUTOMARデータ削減
精密化解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.247 1240 RANDOM
Rwork0.191 --
obs0.191 26412 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3358 0 0 168 3526
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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