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- PDB-1qqe: CRYSTAL STRUCTURE OF THE VESICULAR TRANSPORT PROTEIN SEC17 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qqe
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE VESICULAR TRANSPORT PROTEIN SEC17
要素VESICULAR TRANSPORT PROTEIN SEC17
キーワードPROTEIN TRANSPORT / HELIX-TURN-HELIX TPR-LIKE REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / soluble NSF attachment protein activity / vesicle fusion with Golgi apparatus / SNARE complex disassembly / Intra-Golgi traffic / vacuole fusion, non-autophagic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / SNARE complex ...Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / soluble NSF attachment protein activity / vesicle fusion with Golgi apparatus / SNARE complex disassembly / Intra-Golgi traffic / vacuole fusion, non-autophagic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / SNARE complex / fungal-type vacuole membrane / syntaxin binding / ATPase activator activity / intracellular protein transport / autophagy / cytosol
類似検索 - 分子機能
NSF attachment protein / Soluble NSF attachment protein, SNAP / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-soluble NSF attachment protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Rice, L.M. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the vesicular transport protein Sec17: implications for SNAP function in SNARE complex disassembly.
著者: Rice, L.M. / Brunger, A.T.
履歴
登録1999年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: NDB
改定 1.01999年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VESICULAR TRANSPORT PROTEIN SEC17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8251
ポリマ－32,8251
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.900, 107.900, 46.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 VESICULAR TRANSPORT PROTEIN SEC17


分子量: 32824.734 Da / 分子数: 1 / 変異: M1I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32602
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.9
詳細: POLYETHYLENEIMINE, SODIUM CITRATE, SODIUM CHLORIDE, GLYCEROL, DTT, pH 5.9, MICROBATCH, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium citrate1reservoir
3200 mM1reservoirNaCl
41.5-2. %polyethyleneimine1reservoir
53 %glycerol1reservoir
610 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 11997 / Num. obs: 11997 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 90.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
ADSCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化解像度: 2.9→19.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1407425.6 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1098 9.5 %RANDOM
Rwork0.26 ---
all0.262 12007 --
obs0.262 11625 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.45 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.25 Å20 Å20 Å2
2---7.25 Å20 Å2
3---14.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.48 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.81 Å0.73 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2216 0 0 4 2220
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.475 378 10.7 %
Rwork0.441 3144 -
obs--91.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.5 % / Rfactor obs: 0.259 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 67.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.475 / % reflection Rfree: 10.7 % / Rfactor Rwork: 0.441 / Rfactor obs: 0.452

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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