[日本語] English
万見
- PDB-1qmg: Acetohydroxyacid isomeroreductase complexed with its reaction pro... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qmg
タイトルAcetohydroxyacid isomeroreductase complexed with its reaction product dihydroxy-methylvalerate, manganese and ADP-ribose.
要素ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / BRANCHED CHAIN AMINO ACID BIOSYNTHESIS / REACTION PRODUCT / MANGANESE / ADP-RIBOSE
機能・相同性
機能・相同性情報


ketol-acid reductoisomerase (NADP+) / ketol-acid reductoisomerase activity / valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / NADPH binding / amino acid biosynthetic process / chloroplast / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ketol-acid reductoisomerase, plant / Ketol-acid reductoisomerase, C-terminal / Ketol-acid reductoisomerase / Ketol-acid reductoisomerase, N-terminal / Acetohydroxy acid isomeroreductase, catalytic domain / Acetohydroxy acid isomeroreductase, NADPH-binding domain / KARI N-terminal domain profile. / KARI C-terminal domain profile. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...Ketol-acid reductoisomerase, plant / Ketol-acid reductoisomerase, C-terminal / Ketol-acid reductoisomerase / Ketol-acid reductoisomerase, N-terminal / Acetohydroxy acid isomeroreductase, catalytic domain / Acetohydroxy acid isomeroreductase, NADPH-binding domain / KARI N-terminal domain profile. / KARI C-terminal domain profile. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-MONOPHOSPHOADENOSINE-5'-DIPHOSPHORIBOSE / 2,3-DIHYDROXY-VALERIANIC ACID / : / Ketol-acid reductoisomerase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種SPINACIA OLERACEA (ホウレンソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Thomazeau, K. / Dumas, R. / Halgand, F. / Douce, R. / Biou, V.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structure of Spinach Acetohydroxyacid Isomeroreductase Complexed with its Product of Reaction Dihydroxy-Methylvalerate, Manganese and Adp-Ribose
著者: Thomazeau, K. / Dumas, R. / Halgand, F. / Forest, E. / Douce, R. / Biou, V.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1997
タイトル: The Crystal Structure of Plant Acetohydroxyacid Isomeroreductase Complexed with its Reaction Product Dihydroxymethylvalerate, Manganese and (Phospho)-Adp-Ribose
著者: Biou, V. / Dumas, R. / Cohen-Addad, C. / Douce, R. / Job, D. / Pebay-Peyroula, E.
履歴
登録1999年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
B: ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
C: ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
D: ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,88821
ポリマ－228,1824
非ポリマー3,70617
水37,6332089
1
A: ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
B: ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,99211
ポリマ－114,0912
非ポリマー1,9019
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
D: ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,89610
ポリマ－114,0912
非ポリマー1,8058
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)110.800, 61.200, 161.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.0143, -0.4385, -0.8986), (-0.4284, -0.8094, 0.4018), (-0.9035, 0.3907, -0.1763)67.2672, 18.0489, 64.9308
2given(0.0151, -0.8062, 0.5914), (0.4327, -0.528, -0.7308), (0.9014, 0.2669, 0.3409)-23.5214, 27.7852, 24.4769
3given(-1, -0.0052, 0.0008), (-0.0043, 0.8889, 0.458), (-0.0031, 0.458, -0.8889)43.8764, -17.7246, 73.8336

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
ACETOHYDROXY-ACID ISOMEROREDUCTASE / KETO-ACID REDUCTOISOMERASE / ALPHA-KETO-BETA-HYDROXYLACIL REDUCTOISOMERASE


分子量: 57045.543 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SPINACIA OLERACEA (ホウレンソウ)
Organelle: PLASTID / プラスミド: PKK223.3
遺伝子 (発現宿主): CDNA FROM ACETOHYDROXY ACID ISOMEROREDUCTASE
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q01292, ketol-acid reductoisomerase (NADP+)

-
非ポリマー , 5種, 2106分子

#2: 化合物
ChemComp-APX / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE-5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 644.335 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H29N5O17P3
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-DMV / 2,3-DIHYDROXY-VALERIANIC ACID / (2R,3R)-2,3-ジヒドロキシ-3-メチルペンタン酸


分子量: 148.157 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2089 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細THE MATURE AMINO ACID SEQUENCE IS DEVOID OF SIGNAL PEPTIDE. THEREFORE, RESIDUE 72 IS THE N-TERMINAL ...THE MATURE AMINO ACID SEQUENCE IS DEVOID OF SIGNAL PEPTIDE. THEREFORE, RESIDUE 72 IS THE N-TERMINAL AMINO ACID.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 7.2
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM 1.8 M AMMONIUM SULFATE IN 0.1 M TRIS-HCL AT PH 7.2 IN THE PRESENCE OF AHB, NADPH, AND MN2+.
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Dumas, R., (1994) J. Mol. Biol., 242, 578.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
220 mMHEPES-KOH1drop
32 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoir
1protein1drop0.020mg

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.984
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月15日 / 詳細: 2 MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→26 Å / Num. obs: 299230 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Mean I/σ(I) obs: 14.6 / Rsym value: 0.096 / % possible all: 96.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.6 % / Rmerge(I) obs: 0.096

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YVE

1yve


解像度: 1.6→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 2603215.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: NCS RESTRAINTS HAVE BEEN APPLIED UNTIL THE R-FACTOR DROPPED TO A VALUE OF 0.200. THEN THEY WERE PROGRESSIVELY LOOSENED AND REMOVED BECAUSE THE RATIO BETWEEN THE NUMBER OF REFLECTIONS AND ...詳細: NCS RESTRAINTS HAVE BEEN APPLIED UNTIL THE R-FACTOR DROPPED TO A VALUE OF 0.200. THEN THEY WERE PROGRESSIVELY LOOSENED AND REMOVED BECAUSE THE RATIO BETWEEN THE NUMBER OF REFLECTIONS AND NUMBER OF DEGREES OF FREEDOM MADE IT POSSIBLE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 13878 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 276291 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15718 0 213 2089 18020
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.582
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.392.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 2207 5 %
Rwork0.245 42338 -
obs--94.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3LIGAND.PARLIGAND.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.193 / Rfactor Rfree: 0.225
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg20.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.94

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る