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- PDB-1qlh: HORSE LIVER ALCOHOL DEHYDROGENASE COMPLEXED TO NAD DOUBLE MUTANT ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qlh
タイトルHORSE LIVER ALCOHOL DEHYDROGENASE COMPLEXED TO NAD DOUBLE MUTANT OF GLY 293 ALA AND PRO 295 THR
要素ALCOHOL DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / DEHYDROGENASE / ALCOHOL / NICOTINAMIDE COENZYME / DOUBLE MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


alcohol dehydrogenase (NAD+) activity, zinc-dependent / : / all-trans-retinol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / retinol metabolic process / retinoic acid metabolic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Alcohol dehydrogenase E chain
類似検索 - 構成要素
生物種EQUUS CABALLUS (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Ramaswamy, S. / Plapp, B.V.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Substitutions in the Flexible Loop of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase Hinder the Conformational Change and Unmask Hydrogen Transfer
著者: Ramaswamy, S. / Park, D.H. / Plapp, B.V.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Binding of Substrate in a Ternary Complex of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase
著者: Eklund, H. / Plapp, B.V. / Samama, J.P. / Branden, C.I.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: Structure of a Triclinic Ternary Complex of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase at 2.9 A Resolution
著者: Eklund, H. / Samma, J.P. / Wallen, L. / Branden, C.I. / Akeson, A. / Jones, T.A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: Three-Dimensional Structure of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase at 2.4 A Resolution
著者: Eklund, H. / Nordstrom, B. / Zeppezauer, E. / Soderlund, G. / Ohlsson, I. / Boiwe, T. / Soderberg, B.O. / Tapia, O. / Branden, C.I. / Akeson, A.
履歴
登録1999年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALCOHOL DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6664
ポリマ－39,8711
非ポリマー7943
水1,58588
1
A: ALCOHOL DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: ALCOHOL DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3318
ポリマ－79,7432
非ポリマー1,5886
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area6270 Å2
ΔGint-113.08 kcal/mol
Surface area26750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.070, 73.720, 180.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 ALCOHOL DEHYDROGENASE / ADH / ALCOHOL DEHYDROGENASE E CHAIN


分子量: 39871.289 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) EQUUS CABALLUS (ウマ) / 解説: E.COLI EXPRESSED MUTANT PROTEIN / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: LIVER / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): CJ236 / 参照: UniProt: P00327, alcohol dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細MUTANT PROTEIN SEQUENCE NOT SUBMITTED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE BATCH DIALYSIS METHOD USING MPD AS THE PRECIPITANT AT PH 7.0, 50 MM AMMONIUM N-[TRIS(HYDROXYMETHYL)METHYL]-2 AMINOETHANESULFONATE, WITH 0.66 MM NADH AND 0.76 MM
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 5 ℃ / pH: 7 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlenzyme11
212 %MPD12
350 mMammonium N-[tris(hydroxymethyl)methyl]-2-aminoethanesulfonate buffer12
41.3 mMNAD+12
5400 mM2,2,2-trifluoroethanol12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 1.1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→20 Å / Num. obs: 18016 / % possible obs: 79.2 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 19.31 Å2 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 4.8
反射 シェル解像度: 2.07→2.18 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.314 / % possible all: 57.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 44823 / Rmerge(I) obs: 0.112
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 57.4 % / Rmerge(I) obs: 0.301

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS0.4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HLD

1hld


解像度: 2.07→20 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD ON F'S
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 926 4.1 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 18016 79.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.724 Å20 Å20 Å2
2---11.685 Å20 Å2
3---10.961 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2785 0 45 88 2918
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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