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- PDB-1qkt: MUTANT ESTROGEN NUCLEAR RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN COMPLEXED ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qkt
タイトルMUTANT ESTROGEN NUCLEAR RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN COMPLEXED WITH ESTRADIOL
要素ESTRADIOL RECEPTOR
キーワードNUCLEAR RECEPTOR / AGONISM / ANTAGONISM / STEROID / STRUCTURAL PROTEOMICS IN EUROPE / SPINE / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / steroid hormone receptor signaling pathway / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / nuclear estrogen receptor activity / regulation of toll-like receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / steroid hormone receptor signaling pathway / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / nuclear estrogen receptor activity / regulation of toll-like receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell development / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / : / estrogen response element binding / : / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / ESR-mediated signaling / negative regulation of miRNA transcription / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / nuclear estrogen receptor binding / transcription corepressor binding / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / Nuclear Receptor transcription pathway / beta-catenin binding / response to estrogen / male gonad development / nuclear receptor activity / transcription coactivator binding / positive regulation of fibroblast proliferation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / Regulation of RUNX2 expression and activity / Ovarian tumor domain proteases / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / calmodulin binding / Extra-nuclear estrogen signaling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor / : / Oestrogen receptor / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor / : / Oestrogen receptor / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ESTRADIOL / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ruff, M. / Gangloff, M. / Eiler, S. / Duclaud, S. / Wurtz, J.M. / Moras, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of a Mutant Heralpha Ligand- Binding Domain Reveals Key Structural Features for the Mechanism of Partial Agonism
著者: Gangloff, M. / Ruff, M. / Eiler, S. / Duclaud, S. / Wurtz, J.M. / Moras, D.
履歴
登録1999年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22022年11月2日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESTRADIOL RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5702
ポリマ－28,2971
非ポリマー2721
水7,116395
1
A: ESTRADIOL RECEPTOR
ヘテロ分子

A: ESTRADIOL RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1394
ポリマ－56,5942
非ポリマー5452
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+7/61
Buried area4280 Å2
ΔGint-17.3 kcal/mol
Surface area23580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.610, 58.610, 276.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 ESTRADIOL RECEPTOR


分子量: 28297.172 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN, RESIDUES 304-551 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P03372
#2: 化合物 ChemComp-EST / ESTRADIOL


分子量: 272.382 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O2 / コメント: ホルモン*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 318 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 417 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 318 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 417 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 530 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.5 mg/mlprotein1drop
212 %PEG80001reservoir
30.4 M1reservoirNaCl
4100 mMimidazol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / タイプ: LURE / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. obs: 20231 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rsym value: 0.05
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 2742495.12 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 715 4.8 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 14756 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.8881 Å2 / ksol: 0.334561 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.85 Å23.4 Å20 Å2
2--2.85 Å20 Å2
3----5.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1980 0 20 395 2395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 115 5 %
Rwork0.247 2182 -
obs--94.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ESTRADIOL.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMESTRADIOL.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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