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- PDB-1qk1: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL CREATINE KINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qk1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL CREATINE KINASE
要素CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
キーワードTRANSFERASE (CREATINE KINASE) / MITOCHONDRIAL CREATINE KINASE / CANCER / CELLULAR ENERGY METABOLISM / GUANIDINO KINASE / MITOCHONDRIAL PERMEABILITY TRANSITION / OCTAMER STABILITY
機能・相同性
機能・相同性情報


creatine kinase / creatine metabolic process / Creatine metabolism / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / kinase activity / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Creatine kinase U-type, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Eder, M. / Schlattner, U. / Fritz-Wolf, K. / Wallimann, T. / Kabsch, W.
引用
ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct., Genet. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Human Ubiquitous Mitochondrial Creatine Kinase
著者: Eder, M. / Fritz-Wolf, K. / Kabsch, W. / Wallimann, T. / Schlattner, U.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Structure of Mitochondrial Creatine Kinase:
著者: Fritz-Wolf, K. / Schnyder, T. / Wallimann, T. / Kabsch, W.
履歴
登録1999年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.52019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
B: CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
C: CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
D: CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
E: CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
F: CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
G: CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
H: CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)346,48816
ポリマ－345,7298
非ポリマー7608
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28440 Å2
ΔGint38.6 kcal/mol
Surface area154720 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.811, 125.868, 212.074
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE MOLECULE EXISTS AS AN OCTAMER COMPOSED OFFOUR UMTCK HOMODIMERS.

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要素

#1: タンパク質
CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL / UMTCK / MIA-CK


分子量: 43216.086 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RECOMBINANT HUMAN UMTCK HAS AN ADDITIONAL ALA AT THE N-TERMINUS
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: PLACENTA / 細胞内の位置: MITOCHONDRIAL INNER MEMBRANE
遺伝子: GENBANK ACCESSION J04469 GENE: GENBANK ACCESSION J04469
プラスミド: PUS04 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P12532, creatine kinase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
由来についての詳細FOR THE MIA-CK STUDIED HERE THE MATURE PROTEIN SEQUENCE STARTS AT POSITION 39 OF THE PRECURSOR ...FOR THE MIA-CK STUDIED HERE THE MATURE PROTEIN SEQUENCE STARTS AT POSITION 39 OF THE PRECURSOR PROTEIN. THE SWS P12532 STARTS AT 40, WITH RESIDUES 1 39 MITOCHONDRION (TRANSIT) 40 417 CREATINE KINASE, UBIQUITOUS MITOCHONDRIAL THEREFORE AN ADDITIONAL ALA IS PRESENT AT THE N-TERMINUS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 6.75
詳細: 0.025M NA-PHOSPHATE, 3 MM DTT, PH 6.75, 5 MG/ML PROTEIN
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 65 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 mMsodium phosphate11
22 mMbeta-mercaptoethanol11
30.2 mMEDTA11
45 mg/mlprotein11

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-18 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MULTIWIRE SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年12月15日 / 詳細: FRANKS DOUBLE MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 130945 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 49.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.313 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 616668
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Num. unique obs: 13429 / Num. measured obs: 43256

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
XDSV. 99データ削減
XDSV. 99データスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CRK, SARCOMERIC MITOCHONDRIAL CREATINE KINASE

1crk


解像度: 2.7→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
詳細: DISORDERED RESIDUES 316-325 AND 375- 379 (CHAIN A-H) WERE MODELED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 6548 5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 130945 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 23.97 Å2 / ksol: 0.2798 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.16 Å20 Å20.63 Å2
2---1.59 Å20 Å2
3----5.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24280 0 40 293 24613
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.12.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 649 5 %
Rwork0.277 12324 -
obs--99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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