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万見
- PDB-1qjc: Phosphopantetheine Adenylyltransferase from Escherichia coli in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qjc
タイトルPhosphopantetheine Adenylyltransferase from Escherichia coli in complex with 4'-phosphopantetheine
要素PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
キーワードCOENZYME A BIOSYNTHESIS / TRANSFERASE / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pantetheine-phosphate adenylyltransferase / pantetheine-phosphate adenylyltransferase activity / coenzyme A biosynthetic process / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphopantetheine adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4'-PHOSPHOPANTETHEINE / Phosphopantetheine adenylyltransferase / Phosphopantetheine adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Izard, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: The Crystal Structures of Phosphopantetheine Adenylyltransferase with Bound Substrates Reveal the Enzyme'S Catalytic Mechanism
著者: Izard, T.
履歴
登録1999年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
B: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2968
ポリマ－35,4572
非ポリマー8396
水4,990277
1
A: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
B: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
B: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
B: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,88724
ポリマ－106,3716
非ポリマー2,51618
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area18260 Å2
ΔGint-142.8 kcal/mol
Surface area42370 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)135.331, 135.331, 135.331
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.066398, 0.128795, -0.989446), (0.084424, -0.987353, -0.134188), (-0.994215, -0.092443, 0.054685)
ベクター: 63.9004, 67.7114, 67.0611)
詳細BIOLOGICAL_UNIT: HOMOHEXAMER

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE / PPAT / PANTETHEINE-PHOSPHATE ADENYLYLTRANSFERASE / DEPHOSPHO-COA PYROPHOSPHORYLASE


分子量: 17728.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P23875, UniProt: P0A6I6*PLUS, pantetheine-phosphate adenylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PNS / 4'-PHOSPHOPANTETHEINE / パンテテイン4′-りん酸


分子量: 358.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H23N2O7PS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: REVERSIBLY TRANSFERS AN ADENYLYL GROUP FROM ATP TO 4'- PHOSPHOPANTETHEINE, YIELDING ...FUNCTION: REVERSIBLY TRANSFERS AN ADENYLYL GROUP FROM ATP TO 4'- PHOSPHOPANTETHEINE, YIELDING DEPHOSPHO-COA (DPCOA) AND PYROPHOSPHATE. CATALYTIC ACTIVITY: ATP + PANTETHEINE 4'-PHOSPHATE = DIPHOSPHATE + DEPHOSPHO-COA. PATHWAY: COENZYME A (COA) BIOSYNTHESIS; FOURTH STEP. SUBUNIT: HOMOHEXAMER. SUBCELLULAR LOCATION: CYTOPLASMIC. SIMILARITY: BELONGS TO THE COAD FAMILY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.54
検出器検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 33838 / % possible obs: 86.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 20.02 % / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 44.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rmerge(I) obs: 0.409 / % possible all: 51.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B6T

1b6t


解像度: 1.63→67.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3212744.08 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2569 5.1 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 50637 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.226 Å2 / ksol: 0.363602 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→67.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2472 0 47 277 2796
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.881.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.12.5
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 420 5.4 %
Rwork0.301 7387 -
obs--92.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER-TOPOLOGY
X-RAY DIFFRACTION3PNS.PARPNS.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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