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- PDB-1qja: 14-3-3 ZETA/PHOSPHOPEPTIDE COMPLEX (MODE 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qja
タイトル14-3-3 ZETA/PHOSPHOPEPTIDE COMPLEX (MODE 2)
要素
  • 14-3-3 PROTEIN ZETA
  • PHOSPHOPEPTIDE
キーワードKINASE INHIBITOR/PEPTIDE / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) / COMPLEX / 14-3-3 / PHOSPHOPEPTIDE / SIGNAL TRANSDUCTION / KINASE INHIBITOR-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization => GO:0008104 / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Golgi reassembly / synaptic target recognition / Rap1 signalling / TP53 Regulates Metabolic Genes / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling ...protein localization => GO:0008104 / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Golgi reassembly / synaptic target recognition / Rap1 signalling / TP53 Regulates Metabolic Genes / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / tube formation / respiratory system process / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / ERK1 and ERK2 cascade / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / protein localization / melanosome / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / cadherin binding / protein phosphorylation / protein domain specific binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rittinger, K. / Budman, J. / Xu, J. / Volinia, S. / Cantley, L.C. / Smerdon, S.J. / Gamblin, S.J. / Yaffe, M.B.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: Structural Analysis of 14-3-3 Phosphopeptide Complexes Identifies a Dual Role for the Nuclear Export Signal of 14-3-3 in Ligand Binding
著者: Rittinger, K. / Budman, J. / Xu, J. / Volinia, S. / Cantley, L.C. / Smerdon, S.J. / Gamblin, S.J. / Yaffe, M.B.
履歴
登録1999年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA
Q: PHOSPHOPEPTIDE
R: PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6304
ポリマ－57,6304
非ポリマー00
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)68.380, 70.956, 130.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN ZETA


分子量: 27777.092 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PKK233 / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / Variant (発現宿主): F' Iq / 参照: UniProt: P29312, UniProt: P63104*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド PHOSPHOPEPTIDE


分子量: 1038.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE PEPTIDES Q AND R WERE FOUND IN A PEPTIDE LIBRARY SCREEN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 6.2
詳細: COMPLEX WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM PIPES, PH 6.2, 20 MM MGCL2, 20% ISOPROPANOL AND 15% PEG 4000. IMPROVED CRYSTALS BY MICRO- AND MACROSEEDING INTO 100 MM PIPES, PH 6.2, 20 MM MGCL2, 15-17% ...詳細: COMPLEX WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM PIPES, PH 6.2, 20 MM MGCL2, 20% ISOPROPANOL AND 15% PEG 4000. IMPROVED CRYSTALS BY MICRO- AND MACROSEEDING INTO 100 MM PIPES, PH 6.2, 20 MM MGCL2, 15-17% ISOPROPANOL AND 12% PEG 4000.
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMPIPES1reservoir
220 mM1reservoirMgCl2
315-17 %isopropanol1reservoir
412 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 41523 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.269 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 94.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 14-3-3 ZETA

解像度: 2→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE C-TERMINAL RESIDUES WERE NOT SEEN IN THE DESITY MAPS FOR BOTH CHAINS A AND B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 -5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs-43649 95.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3698 0 0 250 3948
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.033
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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