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- PDB-1qis: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE FROM ESCHERICHIA COLI, C191F MUTATION,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qis
タイトルASPARTATE AMINOTRANSFERASE FROM ESCHERICHIA COLI, C191F MUTATION, WITH BOUND MALEATE
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードAMINOTRANSFERASE / TRANSFERASE(AMINOTRANSFERASE) / PYRIDOXAL PHOSPHATE / MALEATE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALEIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Jeffery, C.J. / Gloss, L.M. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
引用ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2000
タイトル: The Role of Residues Outside the Active Site in Catalysis: Structural Basis for Function of C191 Mutants of E. Coli Aspartate Aminotransferase
著者: Jeffery, C.J. / Gloss, L.M. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録1999年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0263
ポリマ－43,6631
非ポリマー3632
水2,576143
1
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,0536
ポリマ－87,3262
非ポリマー7264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area7780 Å2
ΔGint-40.4 kcal/mol
Surface area34880 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)157.300, 85.100, 78.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細BIOLOGICAL_UNIT: ACTIVE AS A DIMER

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 43663.246 Da / 分子数: 1 / 断片: COMPLETE SUBUNIT / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PYRIDOXAL PHOSPHATE COFACTOR COVALENTLY BOUND TO LYS258 VIA SCHIFF BASE LINKAGE
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P00509, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-MAE / MALEIC ACID / マレイン酸


分子量: 116.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細NUMBERED TO MATCH NUMBERING OF CHICKEN CYTOPLASMIC ASPARTATE AMINOTRANSFERASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN SOLUTION: 13MG/ML PROTEIN, 20 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.5, 10 UM PLP, 5 MM EDTA, RESERVOIR SOLUTION: 20MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.5, AND 45-50% AMMONIUM SULFATE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113 mg/mlprotein1drop
220 mMpotassium phosphate1drop
30.01 mMPLP1drop
45 mMEDTA1drop
540-54 %ammonium sulfate1reservoir
620 mMpotassium phosphate1reservoir
75 mMinhibitor maleate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 40823 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
R-AXISデータ削減
R-AXISデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ASA

1asa


解像度: 1.9→10 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.188 --
obs0.188 40823 90 %
原子変位パラメータBiso mean: 26.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3074 0 23 143 3240
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.927
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.265
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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