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万見
- PDB-1qhm: ESCHERICHIA COLI PYRUVATE FORMATE LYASE LARGE DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qhm
タイトルESCHERICHIA COLI PYRUVATE FORMATE LYASE LARGE DOMAIN
要素PYRUVATE FORMATE-LYASE
キーワードLYASE/TRANSFERASE / PYRUVATE FORMATE LYASE / ANAEROBIC / HOMODIMER / ENZYME MECHANISM / LYASE-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolytic fermentation via PFL pathway / formate C-acetyltransferase / formate C-acetyltransferase activity / glucose metabolic process / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Formate acetyltransferase / : / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Pyruvate formate lyase domain / Pyruvate formate lyase-like / Pyruvate formate-lyase domain profile. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. ...Formate acetyltransferase / : / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Pyruvate formate lyase domain / Pyruvate formate lyase-like / Pyruvate formate-lyase domain profile. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Leppanen, V.-M. / Merckel, M.C. / Ollis, D.L. / Wong, K.K. / Kozarich, J.W. / Goldman, A.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Pyruvate formate lyase is structurally homologous to type I ribonucleotide reductase.
著者: Leppanen, V.M. / Merckel, M.C. / Ollis, D.L. / Wong, K.K. / Kozarich, J.W. / Goldman, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Purification and Crystallization of a Proteolytic Fragment of Escherichia coli Pyruvate Formate-Lyase
著者: Leppanen, V.-M. / Parast, C.V. / Wong, K.K. / Kozarich, J.W. / Goldman, A.
履歴
登録1999年5月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRUVATE FORMATE-LYASE
B: PYRUVATE FORMATE-LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,0782
ポリマ－141,0782
非ポリマー00
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area46940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.800, 140.800, 215.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.991906, -0.126812, -0.006467), (-0.125856, 0.975127, 0.182451), (-0.01683, 0.181788, -0.983194)
ベクター: 161.58018, 1.88095, 92.5545)

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要素

#1: タンパク質 PYRUVATE FORMATE-LYASE / PFL


分子量: 70539.180 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-624 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: PFL / プラスミド: PKK-TRYPFL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): PFL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09373, formate C-acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 %
解説: IN ADDITION TO THE MIRAS DATA, A SEMET SUBSTITUENT AND MERCURY MAD DATA WERE COLLECTED ON THE BEAMLINE BW7A AT EMBL-HAMBURG OUTSTATION
結晶化pH: 7.6
詳細: 18% PEG-1000, 0.1 M HEPES/HCL PH7.6, VAPOUR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Leppanen, V.-M., (1999) Acta Crystallogr., Sect.D, 55, 531.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130-50 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES-HCl1reservoirpH7.6
318-24 %(w/v)PEG10001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.933
検出器検出器: CCD / 日付: 1999年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 59411 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 56.6 Å2 / Rsym value: 5.2 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 43.7 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.7 % / Rmerge(I) obs: 0.195 / Mean I/σ(I) obs: 3.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high rms absF: 2705139.55 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 5344 9.1 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs-58723 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.392 Å217.563 Å20 Å2
2--14.392 Å20 Å2
3----28.784 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9576 0 0 234 9810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 389 8 %
Rwork0.376 4491 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.1 % / Rfactor obs: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 63.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.408 / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor Rwork: 0.376

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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