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- PDB-1qhb: VANADIUM BROMOPEROXIDASE FROM RED ALGA CORALLINA OFFICINALIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qhb
タイトルVANADIUM BROMOPEROXIDASE FROM RED ALGA CORALLINA OFFICINALIS
要素HALOPEROXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / RED ALGA / HALOGENATION / VANADIUM-DEPENDENT
機能・相同性
機能・相同性情報


bromide peroxidase / bromide peroxidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Vanadium-containing Chloroperoxidase, domain 2 / Vanadium-containing Chloroperoxidase; domain 2 / Bromoperoxidase/chloroperoxidase C-terminal / : / PAP2 superfamily / Phosphatidic acid phosphatase type 2/haloperoxidase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Vanadium-dependent bromoperoxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Corallina officinalis (サンゴモ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Isupov, M.N. / Dalby, A.R. / Brindley, A.A. / Littlechild, J.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of dodecameric vanadium-dependent bromoperoxidase from the red algae Corallina officinalis.
著者: Isupov, M.N. / Dalby, A.R. / Brindley, A.A. / Izumi, Y. / Tanabe, T. / Murshudov, G.N. / Littlechild, J.A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Preliminary X-Ray Analysis of a New Crystal Form of the Vanadium-Dependent Bromoperoxidase from Corallina officinalis
著者: Brindley, A.A. / Dalby, A.R. / Isupov, M.N. / Littlechild, J.A.
履歴
登録1999年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HALOPEROXIDASE
B: HALOPEROXIDASE
C: HALOPEROXIDASE
D: HALOPEROXIDASE
E: HALOPEROXIDASE
F: HALOPEROXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)389,72718
ポリマ－388,9166
非ポリマー81012
水39,3812186
1
A: HALOPEROXIDASE
B: HALOPEROXIDASE
C: HALOPEROXIDASE
D: HALOPEROXIDASE
E: HALOPEROXIDASE
F: HALOPEROXIDASE
ヘテロ分子

A: HALOPEROXIDASE
B: HALOPEROXIDASE
C: HALOPEROXIDASE
D: HALOPEROXIDASE
E: HALOPEROXIDASE
F: HALOPEROXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)779,45336
ポリマ－777,83312
非ポリマー1,62124
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area105910 Å2
ΔGint-684 kcal/mol
Surface area206430 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)201.915, 201.915, 178.109
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number93
Space group name H-MP4222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-3011-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.51551, -0.48308, 0.70774), (0.50445, -0.49656, -0.70637), (0.69266, 0.72116, -0.01229)-31.66092, 132.4545, 43.53284
2given(0.5185, 0.49229, 0.69915), (-0.48588, -0.50318, 0.71465), (0.70361, -0.71025, -0.02171)-80.5313, 19.62524, 116.74713
3given(-0.99973, 0.00331, 0.02283), (-0.00278, -0.99973, 0.023), (0.0229, 0.02293, 0.99947)-102.08086, 99.88497, -0.00393
4given(-0.49248, 0.50717, -0.70727), (-0.48116, 0.51851, 0.70685), (0.72522, 0.68842, -0.01132)-69.40148, -31.37383, 46.76636
5given(-0.49525, -0.51259, -0.70141), (0.51151, 0.48054, -0.71234), (0.7022, -0.71157, 0.02421)-18.30801, 83.49847, 114.71655

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要素

#1: タンパク質
HALOPEROXIDASE


分子量: 64819.402 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Corallina officinalis (サンゴモ) / 参照: UniProt: Q8LLW7, chloride peroxidase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS NO SEQUENCE INFORMATION AVAILABLE FOR CORALLINA OFFICINALIS VANADIUM BROMOPEROXIDASE. ...THERE IS NO SEQUENCE INFORMATION AVAILABLE FOR CORALLINA OFFICINALIS VANADIUM BROMOPEROXIDASE. SEQUENCES OF THE VANADIUM-DEPENDENT BROMOPEROXIDASES 1 AND 2 FROM THE RELATED ORGANISM CORALLINA PILULIFERA WERE USED FOR MODEL BUILDING (GENBANK ACCESSSION CODES BAA31261 AND BAA31262). HOWEVER THE SEQUENCE WAS CHANGED WHERE THE ELECTRON DENSITY SUGGESTED SO. THE RESULTING SEQUENCE SO. THE RESULTING SEQUENCE OF THE CORALLINA OFFICINALIS ENZYME HAS 95 % IDENTITY TO VANADIUM-DEPENDENT BROMOPEROXIDASE 2 FROM CORALLINA PILULIFERA AND 91 % IDENTITY TO BROMOPEROXIDASE 1.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 %
結晶化pH: 5
詳細: 2M DIHYDROGEN PHOSPHATE, 0.1 M TRIS-HCL BUFFER, FINAL PH 5.
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlprotein1drop
22 Mammonium dihydrogen phosphate1reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.93
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 491505 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 28.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.513 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 95.2
反射
*PLUS
Num. obs: 156862 / Num. measured all: 491505 / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXモデル構築
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
REFMACWITH INPUT DM PHASES精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→20 Å / SU B: 6.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3148 2 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs-153678 94.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.194 Å20 Å20 Å2
2--0.194 Å20 Å2
3----0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27402 0 36 2186 29624
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0310.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.1654
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.8636
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.6028
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.87810
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1160.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1750.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1610.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor29.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 18.4 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_plane_restr / Dev ideal: 0.021 / Dev ideal target: 0.025

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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