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- PDB-1qh3: HUMAN GLYOXALASE II WITH CACODYLATE AND ACETATE IONS PRESENT IN T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qh3
タイトルHUMAN GLYOXALASE II WITH CACODYLATE AND ACETATE IONS PRESENT IN THE ACTIVE SITE
要素PROTEIN (HYDROXYACYLGLUTATHIONE HYDROLASE)
キーワードHYDROLASE / METALLO-HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxyacylglutathione hydrolase / hydroxyacylglutathione hydrolase activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / glutathione biosynthetic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / mitochondrial matrix / mitochondrion / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hydroxyacylglutathione hydrolase / Hydroxyacylglutathione hydrolase, C-terminal domain / Hydroxyacylglutathione hydrolase, MBL domain / Hydroxyacylglutathione hydrolase C-terminus / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like ...Hydroxyacylglutathione hydrolase / Hydroxyacylglutathione hydrolase, C-terminal domain / Hydroxyacylglutathione hydrolase, MBL domain / Hydroxyacylglutathione hydrolase C-terminus / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / CACODYLATE ION / : / Hydroxyacylglutathione hydrolase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cameron, A.D. / Ridderstrom, M. / Olin, B. / Mannervik, B.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human glyoxalase II and its complex with a glutathione thiolester substrate analogue.
著者: Cameron, A.D. / Ridderstrom, M. / Olin, B. / Mannervik, B.
履歴
登録1999年5月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HYDROXYACYLGLUTATHIONE HYDROLASE)
B: PROTEIN (HYDROXYACYLGLUTATHIONE HYDROLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,88115
ポリマ－57,8082
非ポリマー1,07313
水6,648369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.080, 72.370, 162.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99956, -0.01683, 0.02444), (0.02932, -0.68737, 0.72572), (0.00459, 0.72612, 0.68756)
ベクター: 26.02553, 46.35559, -17.67834)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROTEIN (HYDROXYACYLGLUTATHIONE HYDROLASE) / GLYOXALASE II


分子量: 28904.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: LIVER / 解説: HETEROLOGOUSLY EXPRESSED / プラスミド: PKK 223-3,ACCI-DELETED / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM 109 / 参照: UniProt: Q16775, hydroxyacylglutathione hydrolase

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非ポリマー , 6種, 382分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細ONLY THE ARSENIC ATOMS OF CAC A265 AND CAC B265 HAVE BEEN MODELLED. CL 467 TENTATIVELY MODELLED AS ...ONLY THE ARSENIC ATOMS OF CAC A265 AND CAC B265 HAVE BEEN MODELLED. CL 467 TENTATIVELY MODELLED AS A CHLORIDE ION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 29 %
結晶化pH: 6.5
詳細: EQUILABRATION AGAINST 15-30% W/V PEG 2000 MONOMETHYL ETHER 0.2M MG-ACETATE, 0.1M NA-CACODYLATE PH 6.5 AND 2MM DTT
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 7.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115-30 %(w/v)mPEG20001reservoir
20.2 Mmagnesium acetate1reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoir
42 mMdithiothreitol1reservoir
510 mg/mlprotain1drop
610 mMMOPS1drop
710 mM1dropMgCl2
825 %PEG4001drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.911
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月1日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: TRIANGULAR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→15 Å / Num. obs: 126060 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. obs: 36838 / Num. measured all: 126060
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.312

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→15 Å / SU B: 3.6 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.18 / ESU R Free: 0.17 / 詳細: VAN DER WAALS RADII ON ZINC IONS SET TO 0.1A
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1799 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.185 35004 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4056 0 27 369 4452
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0230.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0240.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.912
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.3542.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.7224
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.9126
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.090.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1660.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1620.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor29.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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