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- PDB-1qfs: PROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE MUSCLE WITH COVALENTLY BOUND I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qfs
タイトルPROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE MUSCLE WITH COVALENTLY BOUND INHIBITOR Z-PRO-PROLINAL
要素PROTEIN (PROLYL OLIGOPEPTIDASE)
キーワードHYDROLASE / PROLYL OLIGOPEPTIDASE / AMNESIA / ALPHA/BETA-HYDROLASE / BETA-PROPELLER
機能・相同性
機能・相同性情報


prolyl oligopeptidase / oligopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / : / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller ...Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / : / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Z-PRO-PROLINAL / N-BENZYLOXYCARBONYL-L-PROLYL-L-PROLINAL / Prolyl endopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2 Å
データ登録者Fulop, V.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Prolyl oligopeptidase: an unusual beta-propeller domain regulates proteolysis.
著者: Fulop, V. / Bocskei, Z. / Polgar, L.
履歴
登録1999年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PROLYL OLIGOPEPTIDASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,1952
ポリマ－80,8641
非ポリマー3301
水13,241735
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.900, 99.800, 110.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PROLYL OLIGOPEPTIDASE) / PROLYL ENDOPEPTIDASE / POST-PROLINE CLEAVING ENZYME


分子量: 80864.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: PORCINE BRAIN SEQUENCE WAS USED FOR STRUCTURE REFINEMENT
由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P23687, prolyl oligopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ZPR / N-BENZYLOXYCARBONYL-L-PROLYL-L-PROLINAL / Z-PRO-PROLINAL / Z-プロリルプロリナ-ル


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 330.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N2O4 / 参照: Z-PRO-PROLINAL
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 735 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細Z-PRO-PROLINAL FORMS A HEMIACETAL ADDUCT WITH SER554

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: SEE REFERENCE, pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
117 %(w/v)mPEG50001reservoir
215 %(v/v)glycerol1reservoir
31 %(v/v)monothioglycerol1reservoir
420 mM1reservoirCa(Ac)2
5100 mMTris1reservoir
610 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9096
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9096 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 51602 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 27.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2→2.06 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.449 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.449 / % possible all: 92
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 135322

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: 1QFM

1qfm


解像度: 2→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2118 4 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs-50498 95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5701 0 24 735 6460
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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