[日本語] English
万見
- PDB-1qdl: THE CRYSTAL STRUCTURE OF ANTHRANILATE SYNTHASE FROM SULFOLOBUS SO... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qdl
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF ANTHRANILATE SYNTHASE FROM SULFOLOBUS SOLFATARICUS
要素
  • PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPE-SUBUNIT))
  • PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPG-SUBUNIT))
キーワードLYASE / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS / ANTHRANILATE SYNTHASE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / ALLOSTERIC INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


anthranilate synthase / anthranilate synthase activity / tryptophan biosynthetic process / glutamine metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Anthranilate synthase component I, archaeal type / : / Anthranilate synthase/para-aminobenzoate synthase like domain / Anthranilate synthase component I, N-terminal / Anthranilate synthase component I, N terminal region / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase component I-like / ADC synthase / Chorismate-utilising enzyme, C-terminal ...Anthranilate synthase component I, archaeal type / : / Anthranilate synthase/para-aminobenzoate synthase like domain / Anthranilate synthase component I, N-terminal / Anthranilate synthase component I, N terminal region / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase component I-like / ADC synthase / Chorismate-utilising enzyme, C-terminal / chorismate binding enzyme / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anthranilate synthase component 1 / Anthranilate synthase component 2
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Knoechel, T. / Ivens, A. / Hester, G. / Gonzalez, A. / Bauerle, R. / Wilmanns, M. / Kirschner, K. / Jansonius, J.N.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of anthranilate synthase from Sulfolobus solfataricus: functional implications.
著者: Knochel, T. / Ivens, A. / Hester, G. / Gonzalez, A. / Bauerle, R. / Wilmanns, M. / Kirschner, K. / Jansonius, J.N.
#1: ジャーナル: Thesis, University Basel / 年: 1998
タイトル: X-Ray Crystallographic Studies on Hyperthermostable Enzymes of the Tryptophan Biosynthesis Pathway: Three-Dimensional Structures of Indole-3-Glycerol Phosphate Synthase and Anthranilate Synthase
著者: Knoechel, T.
履歴
登録1999年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPE-SUBUNIT))
B: PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPG-SUBUNIT))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7172
ポリマ－69,7172
非ポリマー00
水2,342130
1
A: PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPE-SUBUNIT))
B: PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPG-SUBUNIT))

A: PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPE-SUBUNIT))
B: PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPG-SUBUNIT))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,4334
ポリマ－139,4334
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)162.000, 162.000, 212.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPE-SUBUNIT))


分子量: 47779.453 Da / 分子数: 1 / 断片: AMINODEOXYISOCHORISMATE SYNTHASE/LYASE SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS RESIDUES GLY-3,SER-2, HIS-1 PRIOR TO THE INITIATING METHIONINE
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06128, anthranilate synthase
#2: タンパク質 PROTEIN (ANTHRANILATE SYNTHASE (TRPG-SUBUNIT))


分子量: 21937.258 Da / 分子数: 1 / 断片: GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06129, anthranilate synthase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化pH: 7.5
詳細: SODIUM CHLORIDE, PEG 6000, POTASSIUM PHOSPHATE, pH 7.50
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 79 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropK2HPO4
31 mMEDTA1drop
40.4 mMdithiothreitol1drop
51.0-1.5 M1reservoirNaCl
62-5 %(w/v)PEG60001reservoir
7100 mM1reservoirK2HPO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9095
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9095 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 57136 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 46.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 30.49
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.291 / % possible all: 99.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.5→30 Å / σ(F): 1
詳細: A FLAT BULK-SOLVENT MODEL WAS SUPPLIED THROUGHOUT THE REFINEMENT. DIFFRACTION DATA WERE SUBJECTED TO AN OVERALL ANISOTROPIC B-FACTOR SCALING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 2887 -5%
Rwork0.226 ---
all0.228 ---
obs-57117 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4873 0 0 130 5003
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る