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万見
- PDB-1qag: Actin binding region of the dystrophin homologue utrophin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qag
タイトルActin binding region of the dystrophin homologue utrophin
要素UTROPHIN ACTIN BINDING REGION
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN / DOMAIN SWAPPING / ACTIN BINDING (アクチン) / UTROPHIN / DYSTROPHIN (ジストロフィン)
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic signaling / dystrophin-associated glycoprotein complex / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / vinculin binding / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / filopodium membrane / muscle organ development / positive regulation of cell-matrix adhesion / filopodium / muscle contraction ...synaptic signaling / dystrophin-associated glycoprotein complex / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / vinculin binding / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / filopodium membrane / muscle organ development / positive regulation of cell-matrix adhesion / filopodium / muscle contraction / neuromuscular junction / 筋鞘 / integrin binding / actin binding / postsynaptic membrane / 細胞骨格 / protein kinase binding / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EFハンド / EFハンド / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin ...Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EFハンド / EFハンド / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Calponin homology (CH) domain / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Keep, N.H. / Winder, S.J. / Moores, C.A. / Walke, S. / Norwood, F.L.M. / Kendrick-Jones, J.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the actin-binding region of utrophin reveals a head-to-tail dimer
著者: Keep, N.H. / Winder, S.J. / Moores, C.A. / Walke, S. / Norwood, F.L.M. / Kendrick-Jones, J.
履歴
登録1999年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UTROPHIN ACTIN BINDING REGION
B: UTROPHIN ACTIN BINDING REGION


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2252
ポリマ－52,2252
非ポリマー00
水21612
1
A: UTROPHIN ACTIN BINDING REGION


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1121
ポリマ－26,1121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: UTROPHIN ACTIN BINDING REGION


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1121
ポリマ－26,1121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4790 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area21260 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)150.145, 55.160, 80.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.06, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is probably the monomer rather than the dimer. This may be in an open configuration as the chains are in the crystal or in a closed configuration with the regions A31-148 and B153-B256 in the crystal being formed by a single chain

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要素

#1: タンパク質 UTROPHIN ACTIN BINDING REGION


分子量: 26112.334 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 28-261 / 変異: SELENOMETHIONINE REPLACES METHIONINE / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The biological assembly is probably the monomer rather than the dimer. This may be in an open configuration as the chains are in the crystal or in a closed configuration with the regions A31- ...詳細: The biological assembly is probably the monomer rather than the dimer. This may be in an open configuration as the chains are in the crystal or in a closed configuration with the regions A31-148 and B153-B256 in the crystal being formed by a single chain
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46939
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M Sodium Acetate pH 4.7, 2.0 M unbuffered sodium formate., pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Sodium Acetate11
2sodium formate11
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 4.7 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mg/mlprotein1drop
22.0 M1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9000, 0.9795, 0.9809
検出器タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
20.97951
30.98091
反射最高解像度: 3 Å / Num. all: 12342 / Num. obs: 12342 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 25.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 1772 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
最低解像度: 24 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXS位相決定
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→99 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Bulk solvent correction and ncs restraints (not strict) used in X-Plor. RESIDUES 31-146 and 156-254 IN CHAINS A AND B USED AS SEPARATE GROUPS WITH WEIGHT 50.0 FOR NCS RESTRAINT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 607 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all-12253 --
obs-12253 94.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.31 Å
Luzzati d res low-99 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3642 0 0 12 3654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 106 5.2 %
Rwork0.3 1918 -
obs--94.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2EXTRAPARA.PROEXTRATOP.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 44.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.66
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.354 / % reflection Rfree: 5.2 % / Rfactor Rwork: 0.3 / Rfactor obs: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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