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- PDB-1q8j: Cobalamin-dependent methionine synthase (1-566) from Thermotoga m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q8j
タイトルCobalamin-dependent methionine synthase (1-566) from Thermotoga maritima (Cd2+, Hcy, methyltetrahydrofolate complex)
要素5-methyltetrahydrofolate S-homocysteine methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / homocysteine / methionine / folate / cobalamin / vitamin b12
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine synthase / methionine synthase activity / homocysteine metabolic process / methionine biosynthetic process / cobalamin binding / tetrahydrofolate metabolic process / methylation / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
5-methyltetrahydrofolate-homocysteine S-methyltransferase, bacterial / Homocysteine-binding-like domain / B12-binding N-terminal domain profile. / B12 binding domain / Homocysteine-binding domain / Homocysteine-binding domain superfamily / : / Homocysteine S-methyltransferase / Homocysteine-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding module, cap domain ...5-methyltetrahydrofolate-homocysteine S-methyltransferase, bacterial / Homocysteine-binding-like domain / B12-binding N-terminal domain profile. / B12 binding domain / Homocysteine-binding domain / Homocysteine-binding domain superfamily / : / Homocysteine S-methyltransferase / Homocysteine-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding module, cap domain / B12 binding domain / Methionine synthase domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / Dihydropteroate synthase-like / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme / Pterin-binding domain profile. / Dihydropteroate synthase-like / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-METHYL-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLIC ACID / : / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / Methionine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Evans, J.C. / Huddler, D.P. / Hilgers, M.T. / Romanchuk, G. / Matthews, R.G. / Ludwig, M.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2004
タイトル: Structures of the N-terminal modules imply large domain motions during catalysis by methionine synthase.
著者: Evans, J.C. / Huddler, D.P. / Hilgers, M.T. / Romanchuk, G. / Matthews, R.G. / Ludwig, M.L.
履歴
登録2003年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5-methyltetrahydrofolate S-homocysteine methyltransferase
B: 5-methyltetrahydrofolate S-homocysteine methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,6808
ポリマ－127,2662
非ポリマー1,4146
水6,431357
1
A: 5-methyltetrahydrofolate S-homocysteine methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3404
ポリマ－63,6331
非ポリマー7073
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 5-methyltetrahydrofolate S-homocysteine methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3404
ポリマ－63,6331
非ポリマー7073
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.980, 86.070, 125.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 5-methyltetrahydrofolate S-homocysteine methyltransferase


分子量: 63633.148 Da / 分子数: 2 / 断片: MetH_Tm (residues 1-566) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: pET29a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: Q9WYA5, methionine synthase
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物 ChemComp-HCS / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / L-Homocysteine / ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 135.185 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2S
#4: 化合物 ChemComp-C2F / 5-METHYL-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLIC ACID / (6S)-5-メチルテトラヒドロ葉酸


分子量: 459.456 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25N7O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.99 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: propylene glycol, glycerol, PEG 8000, citrate, 1,2,3-heptanetriol, cadmium, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mM1dropCdCl2
21.25 %(w/v)1,2,3-heptanetriol1drop
325 %1,2-propanediol1reservoir
410 %glycerol1reservoir
55 %PEG30001reservoir
6100 mMsodium citrate1reservoirpH5.30

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 99097 / Num. obs: 97473 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
% possible obs: 92.6 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.2 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 3.06

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
XDSデータ削減
CNS精密化
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.267 4874 RANDOM THROUGHOUT
Rwork0.231 --
all0.241 99097 -
obs0.241 97473 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8687 0 84 357 9128
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.0154
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.691

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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