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万見
- PDB-1q83: Crystal structure of the mouse acetylcholinesterase-TZ2PA6 syn complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q83
タイトルCrystal structure of the mouse acetylcholinesterase-TZ2PA6 syn complex
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE / serine esterase / acetylcholinesterase / bifunctional inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / nuclear envelope / presynaptic membrane / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TZ5 / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Bourne, Y. / Kolb, H.C. / Radic, Z. / Sharpless, K.B. / Taylor, P. / Marchot, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2004
タイトル: Freeze-frame inhibitor captures acetylcholinesterase in a unique conformation.
著者: Bourne, Y. / Kolb, H.C. / Radic, Z. / Sharpless, K.B. / Taylor, P. / Marchot, P.
履歴
登録2003年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,0168
ポリマ－127,6002
非ポリマー2,4166
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.743, 111.954, 226.577
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B
111A
121B
131A
141B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNTRPTRPAA16 - 5647 - 87
21GLNGLNTRPTRPBB16 - 5647 - 87
32LEULEUASPASPAA60 - 7491 - 105
42LEULEUASPASPBB60 - 7491 - 105
53PHEPHEGLYGLYAA80 - 256111 - 287
63PHEPHEGLYGLYBB80 - 256111 - 287
74ASNASNSERSERAA265 - 336296 - 367
84ASNASNSERSERBB265 - 336296 - 367
95VALVALTYRTYRAA343 - 382374 - 413
105VALVALTYRTYRBB343 - 382374 - 413
116THRTHRASNASNAA392 - 490423 - 521
126THRTHRASNASNBB392 - 490423 - 521
137GLNGLNLEULEUAA508 - 539539 - 570
147GLNGLNLEULEUBB508 - 539539 - 570

-
要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 63800.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 解説: lambda-zap, lambda-fix cdna / 遺伝子: ACHE / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase

-
糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 beta-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpb1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1b_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 276分子

#4: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-TZ5 / 3,8-DIAMINO-6-PHENYL-5-[6-[1-[2-[(1,2,3,4-TETRAHYDRO-9-ACRIDINYL)AMINO]ETHYL]-1H-1,2,3-TRIAZOL-5-YL]HEXYL]-PHENANTHRIDINIUM / 9-[6-[1-[2-(2,3-ブタノキノリン-4-イルアミノ)エチル]-1H-1,2,3-トリアゾ-ル-5-イル]ヘ(以下略)


分子量: 661.860 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H45N8
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75
詳細: 25-32% PEG 600, 20 mM Hepes, pH 6.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7.5 / PH range high: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125-32 %(v/v)PEG6001reservoir
220-100 mMHEPES1reservoirpH6.0-7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 59650 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 61 Å2 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 8.2
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 513851 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1J06

1j06


解像度: 2.65→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 8.258 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.299 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22145 1202 2 %RANDOM
Rwork0.18228 ---
obs0.18308 58332 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.489 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.34 Å20 Å20 Å2
2--2.97 Å20 Å2
3----6.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8324 0 171 273 8768
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0218775
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.531.97211997
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07318148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.46151063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.029830
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021899
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.21833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2330.28990
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.25094
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.2253
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3450.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6331.55328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24128584
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.88133447
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3314.53413
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
2779tight positional0.040.05
4409loose positional0.395
2779tight thermal1.315
4409loose thermal1.9520
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.718 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.353 89
Rwork0.274 4204
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.80330.0364-0.02040.7245-0.24881.6962-0.049-0.045-0.054-0.02670.01010.04190.1664-0.12310.03880.05410.01320.01170.01260.03240.095727.679512.401816.8917
20.6977-0.16240.13771.02470.39092.11830.10960.0951-0.06170.1079-0.09840.10370.14630.0019-0.01110.0645-0.0304-0.01920.0737-0.06930.11887.82484.4608-40.2036
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 54132 - 572
2X-RAY DIFFRACTION2BB4 - 54035 - 571
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 2 % / Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.181
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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