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万見
- PDB-1q55: W-shaped trans interactions of cadherins model based on fitting C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q55
タイトルW-shaped trans interactions of cadherins model based on fitting C-cadherin (1L3W) to 3D map of desmosomes obtained by electron tomography
要素EP-cadherin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CADHERIN / TRANS INTERACTION / DESMOSOME / JUNCTION / ADHESION
機能・相同性2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / 解像度: 30 Å
データ登録者He, W. / Cowin, P. / Stokes, D.L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2003
タイトル: Untangling desmosomal knots with electron tomography.
著者: Wanzhong He / Pamela Cowin / David L Stokes /
要旨: Cell adhesion by adherens junctions and desmosomes relies on interactions between cadherin molecules. However, the molecular interfaces that define molecular specificity and that mediate adhesion ...Cell adhesion by adherens junctions and desmosomes relies on interactions between cadherin molecules. However, the molecular interfaces that define molecular specificity and that mediate adhesion remain controversial. We used electron tomography of plastic sections from neonatal mouse skin to visualize the organization of desmosomes in situ. The resulting three-dimensional maps reveal individual cadherin molecules forming discrete groups and interacting through their tips. Fitting of an x-ray crystal structure for C-cadherin to these maps is consistent with a flexible intermolecular interface mediated by an exchange of amino-terminal tryptophans. This flexibility suggests a novel mechanism for generating both cis and trans interactions and for propagating these adhesive interactions along the junction.
履歴
登録2003年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1052
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EP-cadherin
B: EP-cadherin
C: EP-cadherin
D: EP-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)406,210112
ポリマ－391,0134
非ポリマー15,196108
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
EP-cadherin / C-cadherin


分子量: 97753.352 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 1-546 of PDB entry 1L3W / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Desmosome preparation from newborn mouse skin / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: skin
#2: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖
ChemComp-NDG / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / N-アセチル-α-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
構成要素の詳細COMPOUND TRANS INTERACTION DEFINED BY N-TERMINAL TRYPTOPHAN SIDE CHAINS INSERTED INTO HYDROPHOBIC POCKETS
配列の詳細SEQUENCE SEQUENCE IS TAKEN FROM XENOPUS LAEVIS, AFRICAN CLAWED FROG, SWISSPROT ENTRY P33148, CADF_ ...SEQUENCE SEQUENCE IS TAKEN FROM XENOPUS LAEVIS, AFRICAN CLAWED FROG, SWISSPROT ENTRY P33148, CADF_XENLA BUT THE SOURCE ORGANISM IS MUS MUSCULUS.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: TISSUE / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1SKINTISSUEultra thin section of high pressure frozen/freeze-substitution prepared new-born mice skin sample. Freezing substitution media 1% OsO4 and 0.1% Ur-Ac in actone.0
2desmosomecadherin interactions in intact desmosome complex from newborn mouse skin. This shows the w-shaped trans interaction.1
緩衝液名称: PBS with 1mM CaCl2 / pH: 7.4 / 詳細: PBS with 1mM CaCl2
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
試料支持詳細: 200 mesh cooper grid coated with formvar before picking 50nm thin section, then both side coated 5-10 nm thin carbon, operating at room temperature
急速凍結凍結剤: NITROGEN
詳細: high pressure frozen and freezing substituted with 1% OsO4/0.1% Ur-Ac, LX-112 resin embeded sample. 50nm thin section
結晶化
*PLUS
手法: 電子顕微鏡法

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG/UT / 日付: 2002年11月23日 / 詳細: Dose is for whole dataset, not individual images
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 68276 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 295 K / 傾斜角・最大: 79 ° / 傾斜角・最小: -78 °
撮影電子線照射量: 1200 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN / 詳細: 1024x1024 pixels CCD

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1IMOD３次元再構成
2Amira3モデルフィッティングAmiraMOL
CTF補正詳細: no CTF correction. Imaging at underfocus 0.4 micron with CM200FEG microscope at 50,000 magnification
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: +/- 75 degree dual-axis electron tomography with IMOD
解像度: 30 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 7.266 Å
倍率補正: CCD pixel size calibrated with gold crystal and silicon crystal
詳細: sectioned sample thickness 47.2 nm; +/- 75 degree dual-axis tilt-series with increment 1 degree;dual-axis electron tomography with IMOD. 1.169nm alignment error
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: best visual fit using the program AmiraMOL 3.0
詳細: METHOD--tracking 3D density REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 1L3W

1l3w

精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16764 0 888 0 17652

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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