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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1q1v | ||||||
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タイトル | Structure of the Oncoprotein DEK: a putative DNA-binding Domain Related to the Winged Helix Motif | ||||||
![]() | DEK protein | ||||||
![]() | DNA BINDING PROTEIN / WINGED-HELIX MOTIF | ||||||
機能・相同性 | ![]() contractile muscle fiber / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / B-WICH complex / regulation of double-strand break repair / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / viral genome replication / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation of granulopoiesis ...contractile muscle fiber / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / B-WICH complex / regulation of double-strand break repair / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / viral genome replication / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation of granulopoiesis / histone binding / transcription by RNA polymerase II / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
![]() | Devany, M. / Kotharu, N.P. / Matsuo, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Solution NMR structure of the C-terminal domain of the human protein DEK 著者: Devany, M. / Kotharu, N.P. / Matsuo, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 236.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 195.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 346.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 427.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8265.648 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 309-378 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: DISTANCE RESTRAINTS COLLECTED FROM A NOESY SPECTRUM WITH 150MS MIXING TIME. |
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試料調製
詳細 | 内容: 1.0MM DEK C-TERMINAL DOMAIN |
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試料状態 | イオン強度: 50mM NAPO4, 100mM KCL / pH: 6.75 / 圧: AMBIENT / 温度: 293 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: STRUCTURE BASED ON 1456 NON-REDUNDANT NOES, 33 HYDROGEN BOND RESTRAINTS DERIVED FROM DEUTERIUM EXCHANG EXPERIMENTS, AND 46 DIHEDRAL-ANGLE RESTRAINTS DERIVED FROM CA CHEMICAL SHIFTS. | |||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LOWEST TOTAL ENERGY 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 10 |