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- PDB-1q12: Crystal Structure of the ATP-bound E. coli MalK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q12
タイトルCrystal Structure of the ATP-bound E. coli MalK
要素Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ATP-binding cassette
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type maltose transporter / ABC-type maltose transporter activity / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...ABC-type maltose transporter / ABC-type maltose transporter activity / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / DNA-binding transcription factor binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Maltodextrin import ATP-binding protein malK family profile. / Transport-associated OB, type 2 / TOBE domain / MalK OB fold domain / ABC transporter, maltose/maltodextrin import, MalK-like / : / Molybdate/tungstate binding, C-terminal / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Nucleic acid-binding proteins / ABC transporter-like, conserved site ...Maltose/Maltodextrin import ATP-binding protein malK family profile. / Transport-associated OB, type 2 / TOBE domain / MalK OB fold domain / ABC transporter, maltose/maltodextrin import, MalK-like / : / Molybdate/tungstate binding, C-terminal / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Nucleic acid-binding proteins / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Maltose/maltodextrin import ATP-binding protein MalK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chen, J. / Lu, G. / Lin, J. / Davidson, A.L. / Quiocho, F.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: A tweezers-like motion of the ATP-binding cassette dimer in an ABC transport cycle
著者: Chen, J. / Lu, G. / Lin, J. / Davidson, A.L. / Quiocho, F.A.
履歴
登録2003年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
B: Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
C: Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
D: Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,7678
ポリマ－168,7384
非ポリマー2,0294
水18010
1
A: Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
B: Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3834
ポリマ－84,3692
非ポリマー1,0142
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area31420 Å2
手法PISA
2
C: Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
D: Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3834
ポリマ－84,3692
非ポリマー1,0142
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5460 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area31310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.880, 97.278, 101.862
Angle α, β, γ (deg.)74.59, 82.47, 76.85
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Maltose/maltodextrin transport ATP-binding protein malK


分子量: 42184.535 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: MALK OR B4035 OR Z5633 OR ECS5018 / プラスミド: pKPS2E-86 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HN741 / 参照: UniProt: P68187
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.62 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: PEG 4000, glycerol, Sodium Acetate, Tris, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
21 mMATP1drop
31 mMEDTA1drop
410 mMdithiothreitol1drop
520 %glycerol1drop
610 mMsodium citrate1droppH8.
724 %PEG5000 MME1reservoir
80.2 Mammonium sulfate1reservoir
9100 mMMES1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→15 Å / Num. all: 138796 / Num. obs: 124917 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 20.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique all: 8481 / Rsym value: 0.283 / % possible all: 61
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % possible obs: 89.9 % / Rmerge(I) obs: 0.106
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.7 Å / % possible obs: 60.1 % / 冗長度: 2.1 % / Num. unique obs: 8481

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G29

1g29


解像度: 2.6→14.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 613412.44 / Data cutoff high rms absF: 613412.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 8916 7.8 %RANDOM
Rwork0.258 ---
obs0.258 113764 86.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.6054 Å2 / ksol: 0.331177 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.38 Å2-21.97 Å2-22.93 Å2
2---10.51 Å210.44 Å2
3----8.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→14.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11412 0 124 10 11546
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.142.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 1065 7.9 %
Rwork0.388 12451 -
obs--61.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ATP_XPLOR_PAR.TXTATP_XPLOR_TOP.TXT
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5-8
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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