[日本語] English
万見
- PDB-1pyo: Crystal Structure of Human Caspase-2 in Complex with Acetyl-Leu-A... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pyo
タイトルCrystal Structure of Human Caspase-2 in Complex with Acetyl-Leu-Asp-Glu-Ser-Asp-cho
要素
  • (Caspase-2) x 2
  • ACETYL-LEU-ASP-GLU-SER-ASJ
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / APOPTOSIS / CASPASE / ALPHA-BETA / THIOL PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-2 / endopeptidase complex / neural retina development / NADE modulates death signalling / luteolysis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ectopic germ cell programmed cell death ...caspase-2 / endopeptidase complex / neural retina development / NADE modulates death signalling / luteolysis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ectopic germ cell programmed cell death / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / apoptotic signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / DNA damage response / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Inclusion body clearance protein Iml2/Tetratricopeptide repeat protein 39 / Iml2/Tetratricopeptide repeat protein 39 / Caspase-2 / Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site ...Inclusion body clearance protein Iml2/Tetratricopeptide repeat protein 39 / Iml2/Tetratricopeptide repeat protein 39 / Caspase-2 / Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-L-leucyl-L-alpha-aspartyl-L-alpha-glutamyl-L-seryl-L-aspartic aldehyde / IML2-like protein YKR018C / Caspase-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Schweizer, A. / Briand, C. / Grutter, M.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of caspase-2, apical initiator of the intrinsic apoptotic pathway.
著者: Schweizer, A. / Briand, C. / Grutter, M.G.
履歴
登録2003年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42013年7月3日Group: Structure summary
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
Remark 999sequence Chains E and F represent a synthetic sequence that is commonly used for substrates and ...sequence Chains E and F represent a synthetic sequence that is commonly used for substrates and inhibitors for caspase-2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Caspase-2
B: Caspase-2
E: ACETYL-LEU-ASP-GLU-SER-ASJ
C: Caspase-2
D: Caspase-2
F: ACETYL-LEU-ASP-GLU-SER-ASJ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6026
ポリマ－62,6026
非ポリマー00
水6,936385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18000 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area20480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.649, 96.583, 97.547
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Caspase-2 / CASP-2 / ICH-1 protease / ICH- 1L/1S


分子量: 18790.258 Da / 分子数: 2 / 断片: subunit p18, sequence database residues 151-316 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2 OR ICH1 / Plasmid details: from Novagen / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL (Stratagene)
参照: UniProt: P42575, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Caspase-2 / CASP-2 / ICH-1 protease / ICH- 1L/1S


分子量: 11920.963 Da / 分子数: 2 / 断片: subunit p12, sequence database residues 331-435 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2 OR ICH1 / Plasmid details: from Novagen / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL (Stratagene)
参照: UniProt: P42575, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質・ペプチド ACETYL-LEU-ASP-GLU-SER-ASJ


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 589.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic, from Calbiochem
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast) (パン酵母)
参照: UniProt: P36114, N-acetyl-L-leucyl-L-alpha-aspartyl-L-alpha-glutamyl-L-seryl-L-aspartic aldehyde
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN ATOM SG OF CYS155 OF CHAIN A/C AND ATOM C OF ASA406 OF CHAIN E/F, ...THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN ATOM SG OF CYS155 OF CHAIN A/C AND ATOM C OF ASA406 OF CHAIN E/F, FORMING THIOHEMIACETAL

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 6000, MOPS, DTT, SUCROSE, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMHEPES1droppH7.5
2150 mM1dropNaCl
310 %(w/v)sucrose1drop
48 mMdithiothreitol1drop
51.2-2.0 mg/mlprotein1drop
625 %(w/v)PEG60001reservoir
7100 mMMOPS1reservoirpH7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月8日 / 詳細: dynamically bendable mirror
放射モノクロメーター: SI(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→25 Å / Num. all: 74129 / Num. obs: 74129 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 19.934 Å2 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 21.14
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique all: 7191 / Rsym value: 0.476 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.476

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CP3

1cp3


解像度: 1.65→25 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1474 2 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all-72998 --
obs-72998 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.121 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å2-2.5 Å22.28 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å / Luzzati sigma a obs: 0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4181 0 0 385 4566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0116
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5951
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.67 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2662 40 -
Rwork0.2814 --
obs-2476 100 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.595
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.71 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る