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- PDB-1pym: PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE FROM MOLLUSK IN WITH BOUND MG2-OXALATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pym
タイトルPHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE FROM MOLLUSK IN WITH BOUND MG2-OXALATE
要素PROTEIN (PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE)
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / PHOSPHOMUTASE / P-C BOND FORMATION
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate mutase / phosphoenolpyruvate mutase activity / organic phosphonate biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoenolpyruvate phosphomutase, core / Phosphoenolpyruvate phosphomutase / ICL/PEPM domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXALATE ION / Phosphoenolpyruvate phosphomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Mytilus edulis (ムラサキイガイ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Huang, K. / Li, Z. / Herzberg, O.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Helix swapping between two alpha/beta barrels: crystal structure of phosphoenolpyruvate mutase with bound Mg(2+)-oxalate.
著者: Huang, K. / Li, Z. / Jia, Y. / Dunaway-Mariano, D. / Herzberg, O.
履歴
登録1999年2月25日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE)
B: PROTEIN (PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7906
ポリマ－66,5652
非ポリマー2254
水10,629590
1
A: PROTEIN (PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE)
B: PROTEIN (PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE)
B: PROTEIN (PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,58012
ポリマ－133,1304
非ポリマー4498
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area22410 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area36930 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.400, 131.100, 90.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1209-

HOH

21A-1215-

HOH

31A-1233-

HOH

41B-1163-

HOH

51B-1232-

HOH

61B-1282-

HOH

71B-1285-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PHOSPHOENOLPYRUVATE MUTASE) / PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE


分子量: 33282.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WITH BOUND MG2+-OXALATE INHIBITOR
由来: (組換発現) Mytilus edulis (ムラサキイガイ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P56839, phosphoenolpyruvate mutase
#2: 化合物 ChemComp-OXL / OXALATE ION / しゅう酸ジアニオン


分子量: 88.019 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2O4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 590 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NOT YET PUBLISHED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
215-25 %(w/v)PEG40001reservoir
35 %2-propanol1reservoir
45 mM1reservoirMgCl2
55 mMsodium oxalate1reservoir
65 mMdithiothreitol1reservoir
7100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9787,0.9784,0.9500
検出器タイプ: BRANDEIS - B1 / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97871
20.97841
30.951
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 49056 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 26.3
反射 シェル解像度: 1.78→1.84 Å / % possible all: 67
反射
*PLUS
Num. measured all: 309963
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 67 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXモデル構築
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: THE 0.95A DATA SET WAS REFINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 5207 10 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs-43980 88.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4548 0 14 590 5152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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