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- PDB-1pus: Solution Structure of the MutT Pyrophosphohydrolase Complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pus
タイトルSolution Structure of the MutT Pyrophosphohydrolase Complexed with Mg(2+) and 8-oxo-dGMP, a Tightly-bound Product
要素Mutator mutT protein
キーワードHYDROLASE / MUTATOR PROTEIN / NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE PYROPHOSPHOHYDROLASE / MUTT PYROPHOSPHOHYDROLASE-METAL-PRODUCT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


dGDP catabolic process / 8-oxo-dGTP diphosphatase / 8-oxo-GDP phosphatase activity / 8-oxo-dGDP phosphatase activity / dGTP catabolic process / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / nucleotide-excision repair / manganese ion binding / DNA replication ...dGDP catabolic process / 8-oxo-dGTP diphosphatase / 8-oxo-GDP phosphatase activity / 8-oxo-dGDP phosphatase activity / dGTP catabolic process / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / nucleotide-excision repair / manganese ion binding / DNA replication / DNA repair / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Mutator MutT / : / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain ...Mutator MutT / : / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
8-OXO-2'-DEOXY-GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 8-oxo-dGTP diphosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing torsion angle dynamics
データ登録者Massiah, M.A. / Saraswat, V. / Azurmendi, H.F. / Mildvan, A.S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Solution structure and NH exchange studies of the MutT pyrophosphohydrolase complexed with Mg(2+) and 8-oxo-dGMP, a tightly bound product.
著者: Massiah, M.A. / Saraswat, V. / Azurmendi, H.F. / Mildvan, A.S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Solution Structure of the Quaternary Complex MutT-M(2+)-AMPCPP-M(2+) Complex and Mechanism of its Pyrophosphohydrolase Action
著者: Lin, J. / Abeygunawardana, C. / Frick, D.N. / J Bessman, M. / Mildvan, A.S.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: NMR Studies of the Conformations and Location of Nucleotides Bound to the E.Coli MutT Enzyme
著者: Frick, D.N. / Weber, D.J. / Abeygunawardana, C. / Gittis, A.G. / J Bessman, M. / Mildvan, A.S.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Solution Structure of the MutT Enzyme, a Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase
著者: Abeygunawardana, C. / Weber, D.J. / Gittis, A.G. / Frick, D.N. / Lin, J. / Miller, A.F. / Bessman, M.J. / Mildvan, A.S.
履歴
登録2003年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mutator mutT protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3333
ポリマ－14,9451
非ポリマー3882
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area630 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7980 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Mutator mutT protein / 7 / 8-dihydro-8-oxoguanine-triphosphatase / 8-oxo-dGTPase / dGTP pyrophosphohydrolase


分子量: 14945.029 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MUTT,STRAIN: K12-I7023 / プラスミド: PET MUTT, T7 PROMOTER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174
参照: UniProt: P08337, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-8OG / 8-OXO-2'-DEOXY-GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 8-OXO-7,8-DIHYDRO-2'-DEOXY-GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 8-オキソ-dGMP


タイプ: DNA linking / 分子量: 363.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1212D NOESY
1312D TOCSY
1413D 13C-separated NOESY
15112C/13C-filtered-NOESY-HSQC
161HNCA
171NHCACB

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試料調製

詳細内容: 1MM MUTT, 1.3MM 8-OXO-DGMP, 15MM MGCL2, 4MM D11-TRIS-HCL, PH 7.5, 21MM NACL, 0.34MM NAN3.
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 21 mM NaCl / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 295 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1F. Delaglio解析
CNS1.1A. Brunger et al.構造決定
TALOS1999.019.15.47Cornilecu, Delaglio and Baxデータ解析
CNS1.1A. Brunger et al.精密化
精密化手法: simulated annealing torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on 1746 NOE-derived distance constraints, 186 dihedral angle restraints derived from TALOS, 82 distance restraints from hydrogen bonds and 3 assumed distances ...詳細: the structures are based on 1746 NOE-derived distance constraints, 186 dihedral angle restraints derived from TALOS, 82 distance restraints from hydrogen bonds and 3 assumed distances ligand/protein (see Case 4, Table 1 in reference).
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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