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- PDB-1puo: Crystal structure of Fel d 1- the major cat allergen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1puo
タイトルCrystal structure of Fel d 1- the major cat allergen
要素Major allergen I polypeptide, fused chain 2, chain 1
キーワードALLERGEN / cat allergen / uteroglobin / secretoglobin
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Histone Acetyltransferase; Chain A - #50 / Major allergen I polypeptide chain 1 / Major allergen I polypeptide chain 2-like / : / Allergen Fel d I-B chain / Secretoglobin / Uteroglobin family / Secretoglobin (SCGB) family profile. / Uteroglobin / Secretoglobin superfamily ...Histone Acetyltransferase; Chain A - #50 / Major allergen I polypeptide chain 1 / Major allergen I polypeptide chain 2-like / : / Allergen Fel d I-B chain / Secretoglobin / Uteroglobin family / Secretoglobin (SCGB) family profile. / Uteroglobin / Secretoglobin superfamily / Histone Acetyltransferase; Chain A / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major allergen I polypeptide chain 1 / Major allergen I polypeptide chain 2
類似検索 - 構成要素
生物種Felis catus (イエネコ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Kaiser, L. / Gronlund, H. / Sandalova, T. / Ljunggren, H.G. / van Hage-Hamsten, M. / Achour, A. / Schneider, G.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The crystal structure of the major cat allergen Fel d 1, a member of the secretoglobin family.
著者: Kaiser, L. / Gronlund, H. / Sandalova, T. / Ljunggren, H.G. / van Hage-Hamsten, M. / Achour, A. / Schneider, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Production, crystallization and preliminary crystallographic study of the major cat allergen Fel d 1.
著者: Kaiser, L. / Gronlund, H. / Sandalova, T. / Ljunggren, H.G. / Schneider, G. / Van Hage-Hamsten, M. / Achour, A.
履歴
登録2003年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年7月3日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / struct_biol
Item: _struct_biol.details
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE recombinant protein is fusion of mature chain 2 and chain 1 of Fel d 1
Remark 350GENERATING THE BIOMOLECULE THE BIOLOGICAL UNIT IS A DIMER. COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER ...GENERATING THE BIOMOLECULE THE BIOLOGICAL UNIT IS A DIMER. COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN NOT BE GENERATED BY APPLYING NEITHER NON-CRYSTALLOGRAPHIC NOR CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major allergen I polypeptide, fused chain 2, chain 1
B: Major allergen I polypeptide, fused chain 2, chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6226
ポリマ－38,1502
非ポリマー4734
水4,197233
1
A: Major allergen I polypeptide, fused chain 2, chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3113
ポリマ－19,0751
非ポリマー2362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Major allergen I polypeptide, fused chain 2, chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3113
ポリマ－19,0751
非ポリマー2362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.290, 51.539, 67.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRCYSCYSAA6 - 736 - 73
21THRTHRCYSCYSBB6 - 736 - 73
32GLUGLUTYRTYRAA93 - 12093 - 120
42GLUGLUTYRTYRBB93 - 12093 - 120
53GLUGLUGLUGLUAA128 - 164128 - 164
63GLUGLUGLUGLUBB128 - 164128 - 164
詳細The biological molecule is heterotetramer. The recombinant molecule is covalently fused heterodimer. Recombinant Fel d 1 does not form dimers in the crystal.

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要素

#1: タンパク質 Major allergen I polypeptide, fused chain 2, chain 1 / Allergen Fel d 1-B / Allergen Fel d 1-A


分子量: 19074.873 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Felis catus (イエネコ) / 遺伝子: CH2, CH1 / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLys S / 参照: UniProt: P30440, UniProt: P30438
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: MPD, sodium acetate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17.5 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1reservoirpH7.5

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンMAX II I71111.13
シンクロトロンESRF ID2920.979
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2002年9月14日
ADSC QUANTUM 42CCD2002年11月21日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) monochromator crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.131
20.9791
反射解像度: 1.85→24.5 Å / Num. obs: 25173 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 3511 / Rsym value: 0.46 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 69889 / Num. measured all: 25113 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→24.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 3.368 / SU ML: 0.103 / Data cutoff high absF: 0 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23731 1298 5.1 %RANDOM
Rwork0.20087 ---
all0.2027 ---
obs0.20275 24247 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.598 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.34 Å20 Å20.01 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3----1.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→24.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2202 0 0 265 2467
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222262
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2682.0143072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.834949
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9915279
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02379
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2623
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2220.22515
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21357
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1390.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1660.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2170.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.651.51415
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23622304
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8973847
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2334.5768
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
788tight positional0.020.05
1211loose positional0.395
788tight thermal0.070.5
1211loose thermal0.4410
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 94 -
Rwork0.221 1782 -
obs-1782 99.7 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.27
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.244 / Rfactor Rwork: 0.226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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