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万見
- PDB-1pr9: Human L-Xylulose Reductase Holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pr9
タイトルHuman L-Xylulose Reductase Holoenzyme
要素L-XYLULOSE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / short chain dehydrogenase/reductase / dinucleotide binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Essential pentosuria / L-xylulose reductase / L-xylulose reductase (NADPH) activity / Formation of xylulose-5-phosphate / D-glucuronate catabolic process to D-xylulose 5-phosphate / xylulose metabolic process / carbonyl reductase (NADPH) activity / NADP+ metabolic process / D-xylose metabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor ...Essential pentosuria / L-xylulose reductase / L-xylulose reductase (NADPH) activity / Formation of xylulose-5-phosphate / D-glucuronate catabolic process to D-xylulose 5-phosphate / xylulose metabolic process / carbonyl reductase (NADPH) activity / NADP+ metabolic process / D-xylose metabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / microvillus / brush border / cytoplasmic microtubule / glucose metabolic process / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIHYDROGENPHOSPHATE ION / : / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / L-xylulose reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者El-Kabbani, O. / Ishikura, S. / Darmanin, C. / Carbone, V. / Chung, R.P.-T. / Usami, N. / Hara, A.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of human L-xylulose reductase holoenzyme: probing the role of Asn107 with site-directed mutagenesis
著者: El-Kabbani, O. / Ishikura, S. / Darmanin, C. / Carbone, V. / Chung, R.P.-T. / Usami, N. / Hara, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of human L-xylulose reductase
著者: El-Kabbani, O. / Chung, R.P.-T. / Ishikura, S. / Usami, N. / Nakagawa, J. / Hara, A.
履歴
登録2003年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-XYLULOSE REDUCTASE
B: L-XYLULOSE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6418
ポリマ－51,8822
非ポリマー1,7596
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: L-XYLULOSE REDUCTASE
B: L-XYLULOSE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: L-XYLULOSE REDUCTASE
B: L-XYLULOSE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,28216
ポリマ－103,7644
非ポリマー3,51812
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
Buried area20910 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area29900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.111, 87.938, 72.883
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 L-XYLULOSE REDUCTASE


分子量: 25941.033 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: kidney / プラスミド: pRset / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7Z4W1, L-xylulose reductase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-2HP / DIHYDROGENPHOSPHATE ION


分子量: 96.987 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O4P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.2 % / 解説: ALL RESIDUES IN THE DIMER WERE DETERMINED
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, potassium phosphate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 %PEG80001reservoir
20.05 Mpotassium phosphate1reservoir
30.1 MMES1reservoirpH6.5
417 mg/mlprotein1drop
510 mMTris-HCl1droppH7.5
62 mM2-mercaptoethanol1drop
712.9 mMNADPH1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MAR MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
21.54181
反射解像度: 1.96→20 Å / Num. all: 34738 / Num. obs: 34738 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 22.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 3304 / % possible all: 96.61
反射
*PLUS
Num. measured all: 173378
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.96 Å / % possible obs: 96.61 % / Num. unique obs: 3304 / Mean I/σ(I) obs: 3.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
SHELXL-97精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MOUSE LUNG CARBONYL REDUCTASE

解像度: 1.96→10 Å / Num. parameters: 15404 / Num. restraintsaints: 15309 / Isotropic thermal model: isptropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2267 1749 5 %RANDOM
Rwork0.1776 ---
all0.1786 34431 --
obs0.1783 32682 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.075 Å / Num. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3911
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3630 0 108 172 3910
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0241
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.063
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.03 Å /
反射数%反射
obs3304 96.61 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Rfactor Rwork: 0.1786
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg1.73
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_deg11.53
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.03

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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