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万見
- PDB-1ppb: THE REFINED 1.9 ANGSTROMS CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ALPHA-THROMB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ppb
タイトルTHE REFINED 1.9 ANGSTROMS CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ALPHA-THROMBIN: INTERACTION WITH D-PHE-PRO-ARG CHLOROMETHYLKETONE AND SIGNIFICANCE OF THE TYR-PRO-PRO-TRP INSERTION SEGMENT
要素
  • ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
  • ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
キーワードHYDROLASE/hydrolase inhibitor / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Bode, W.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1989
タイトル: The refined 1.9 A crystal structure of human alpha-thrombin: interaction with D-Phe-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment.
著者: Bode, W. / Mayr, I. / Baumann, U. / Huber, R. / Stone, S.R. / Hofsteenge, J.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: The Refined 1.9-Angstroms Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin. Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, Detailed ...タイトル: The Refined 1.9-Angstroms Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin. Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, Detailed Active-Site Geometry, and Structure-Function Properties
著者: Bode, W. / Turk, D. / Karshikov, A.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: Electrostatic Interactions in the Association of Proteins: An Analysis of the Thrombin-Hirudin Complex
著者: Karshikov, A. / Bode, W. / Tulinsky, A. / Stone, S.R.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Refined 2.3 Angstroms X-Ray Crystal Structure of Bovine Thrombin Complexes Formed with the Benzamidine and Arginine-Based Thrombin Inhibitors Napap, 4-Tapap and Mqpa. A Starting Point ...タイトル: Refined 2.3 Angstroms X-Ray Crystal Structure of Bovine Thrombin Complexes Formed with the Benzamidine and Arginine-Based Thrombin Inhibitors Napap, 4-Tapap and Mqpa. A Starting Point for Improving Anti-Thrombotics
著者: Brandstetter, H. / Turk, D. / Hoeffken, H.W. / Grosse, D. / Stuerzebecher, J. / Martin, P.D. / Edwards, B.F.P. / Bode, W.
#4: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1992
タイトル: The Interaction of Thrombin with Fibrinogen. A Structural Basis for its Specificity
著者: Stubbs, M.T. / Oschkinat, H. / Mayr, I. / Huber, R. / Angliker, H. / Stone, S.R. / Bode, W.
#5: ジャーナル: Thrombin: Structure and Function / 年: 1992
タイトル: X-Ray Crystal Structures of Human Alpha-Thrombin and of the Human Thrombin-Hirudin Complex
著者: Bode, W. / Huber, R. / Rydel, T.J. / Tulinsky, A.
#6: ジャーナル: Semin.Thromb.Hemostasis / 年: 1993
タイトル: The Spatial Structure of Thrombin as a Guide to its Multiple Sites of Interaction
著者: Bode, W. / Stubbs, M.
#7: ジャーナル: Semin.Thromb.Hemostasis / 年: 1993
タイトル: The Electrostatic Properties of Thrombin: Importance for Structural Stabilization and Ligand Binding
著者: Karshikov, A. / Bode, W.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Refined Structure of the Hirudin-Thrombin Complex
著者: Rydel, T.J. / Tulinsky, A. / Bode, W. / Huber, R.
#9: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1990
タイトル: Geometry of Binding of the Benzamidine-and Arginine-Based Inhibitors N Alpha-(2-Naphthyl-Sulphonyl-Glycyl)-Dl-P-Amidinophe
著者: Bode, W. / Turk, D. / Stuerzebecher, J.
#10: ジャーナル: Science / 年: 1990
タイトル: The Structure of a Complex of Recombinant Hirudin and Human Alpha-Thrombin
著者: Rydel, T.J. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A. / Bode, W. / Huber, R. / Roitsch, C. / Fenton II, J.W.
#11: ジャーナル: Embo J. / 年: 1990
タイトル: Crystal Structure of the Thrombin-Hirudin Complex: A Novel Mode of Serine Protease Inhibition
著者: Gruetter, M.G. / Priestle, J.P. / Rahnel, J. / Grossenbacher, H. / Bode, W. / Hofsteenge, J. / Stone, S.R.
#12: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Human D-Phe-Pro-Arg-Ch2-Alpha-Thrombin Crystallization and Diffraction Data
著者: Skrzypczak-Jankun, E. / Rydel, T.J. / Tulinsky, A. / Fenton II, J.W. / Mann, K.G.
履歴
登録1991年10月24日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3313
ポリマ－33,8772
非ポリマー4541
水7,368409
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.740, 67.810, 61.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: THR L 1H - PHE L 1G OMEGA ANGLE = 227.924 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: TYR L 14J - ILE L 14K OMEGA ANGLE = 121.634 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: ILE L 14K - ASP L 14L OMEGA ANGLE = 127.868 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: GLY L 14M - ARG L 15 OMEGA ANGLE = 225.554 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: CIS PROLINE - PRO H 37A
6: SER H 129B - LEU H 129C OMEGA ANGLE = 217.470 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
7: PHE H 204A - ASN H 204B OMEGA ANGLE = 137.433 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
8: GLU H 217 - GLY H 219 OMEGA ANGLE = 210.043 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
9: PHE I 1 IS A D-AMINO ACID.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 ...THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 AND CHAIN INDICATOR *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. CHAIN
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細D-PHE-PRO-ARG-CHLOROMETHYLKETONE HAS FORMED TWO COVALENT CONNECTIONS TO THROMBIN: 1) VIA A ...D-PHE-PRO-ARG-CHLOROMETHYLKETONE HAS FORMED TWO COVALENT CONNECTIONS TO THROMBIN: 1) VIA A HEMIKETAL GROUP FROM C2 of 0G6 TO OG OF SER H 195. 2) VIA A METHYLENE GROUP FROM C3 of 0G6 TO NE2 OF HIS H 57.
配列の詳細CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT ...CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSIN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J. 8, 3467-3475).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.54 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 %PEG600011
20.2 Mphosphate11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
Num. obs: 16910 / Rmerge(I) obs: 0.121

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.156 / Rfactor obs: 0.156 / 最高解像度: 1.92 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2380 0 30 409 2819
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.137
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.92 Å / Rfactor obs: 0.156
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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