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- PDB-1pme: STRUCTURE OF PENTA MUTANT HUMAN ERK2 MAP KINASE COMPLEXED WITH A ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pme
タイトルSTRUCTURE OF PENTA MUTANT HUMAN ERK2 MAP KINASE COMPLEXED WITH A SPECIFIC INHIBITOR OF HUMAN P38 MAP KINASE
要素ERK2
キーワードTRANSFERASE / MAP KINASE / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phospho-PLA2 pathway / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / Suppression of apoptosis / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Signaling by Activin / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process / Signaling by MAP2K mutants ...phospho-PLA2 pathway / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / Suppression of apoptosis / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Signaling by Activin / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process / Signaling by MAP2K mutants / Signaling by NODAL / ERKs are inactivated / response to epidermal growth factor / RSK activation / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Regulation of the apoptosome activity / positive regulation of macrophage proliferation / regulation of cellular pH / outer ear morphogenesis / Signaling by LTK in cancer / regulation of Golgi inheritance / labyrinthine layer blood vessel development / ERBB signaling pathway / mammary gland epithelial cell proliferation / trachea formation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of early endosome to late endosome transport / regulation of stress-activated MAPK cascade / IFNG signaling activates MAPKs / Frs2-mediated activation / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / positive regulation of macrophage chemotaxis / Activation of the AP-1 family of transcription factors / regulation of cytoskeleton organization / ERK/MAPK targets / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / response to exogenous dsRNA / face development / lung morphogenesis / positive regulation of telomere maintenance / Recycling pathway of L1 / pseudopodium / Bergmann glial cell differentiation / androgen receptor signaling pathway / thyroid gland development / steroid hormone receptor signaling pathway / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / MAP kinase activity / negative regulation of cell differentiation / regulation of ossification / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / JUN kinase activity / mitogen-activated protein kinase / Signal attenuation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / phosphatase binding / Schwann cell development / Growth hormone receptor signaling / progesterone receptor signaling pathway / stress-activated MAPK cascade / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / NPAS4 regulates expression of target genes / phosphotyrosine residue binding / myelination / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / peptidyl-threonine phosphorylation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / NCAM signaling for neurite out-growth / ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to amino acid starvation / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / ESR-mediated signaling / thymus development / Regulation of PTEN gene transcription / Signal transduction by L1 / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / response to nicotine / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Spry regulation of FGF signaling / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / regulation of protein stability / Oncogene Induced Senescence / caveola / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / long-term synaptic potentiation
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SB2 / Mitogen-activated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xie, X.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: A single amino acid substitution makes ERK2 susceptible to pyridinyl imidazole inhibitors of p38 MAP kinase.
著者: Fox, T. / Coll, J.T. / Xie, X. / Ford, P.J. / Germann, U.A. / Porter, M.D. / Pazhanisamy, S. / Fleming, M.A. / Galullo, V. / Su, M.S. / Wilson, K.P.
履歴
登録1998年6月8日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0903
ポリマ－43,6161
非ポリマー4732
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.640, 69.680, 60.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ERK2


分子量: 43616.098 Da / 分子数: 1 / 変異: PENTA MUTANT I103L, Q105T, D106H, E109G, T110A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERK2 / 遺伝子 (発現宿主): ERK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28482, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-SB2 / 4-[5-(4-FLUORO-PHENYL)-2-(4-METHANESULFINYL-PHENYL)-3H-IMIDAZOL-4-YL]-PYRIDINE


分子量: 377.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H16FN3OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.34 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
詳細: drop solution was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
35 mMdithiothreitol1drop
4200 mM1dropNaCl
5100 mMHEPES1reservoir
628-30 %(v/v)mPEG20001reservoir
7200 mMammonium sulfate1reservoir
820 mMbeta-ME1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 30531 / % possible obs: 86.2 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.031

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化解像度: 2→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 2434 10 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 23621 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2730 0 32 211 2973
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.14
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 283 10 %
Rwork0.258 2405 -
obs--87.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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