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万見
- PDB-1pl4: Crystal Structure of human MnSOD Y166F mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pl4
タイトルCrystal Structure of human MnSOD Y166F mutant
要素Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / response to L-ascorbic acid / response to isolation stress ...acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / response to L-ascorbic acid / response to isolation stress / intracellular oxygen homeostasis / response to superoxide / response to selenium ion / cellular response to ethanol / hydrogen peroxide biosynthetic process / response to manganese ion / superoxide anion generation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / response to zinc ion / superoxide metabolic process / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of fat cell differentiation / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / hemopoiesis / mitochondrial nucleoid / response to immobilization stress / response to axon injury / response to hyperoxia / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / neuron development / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to electrical stimulus / response to cadmium ion / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / release of cytochrome c from mitochondria / regulation of mitochondrial membrane potential / liver development / post-embryonic development / response to activity / respiratory electron transport chain / response to gamma radiation / locomotory behavior / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to hydrogen peroxide / oxygen binding / regulation of blood pressure / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / manganese ion binding / heart development / cellular response to oxidative stress / protein homotetramerization / negative regulation of neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain ...: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Fan, L. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Amino acid substitution at the dimeric interface of human manganese superoxide dismutase
著者: Hearn, A.S. / Fan, L. / Lepock, J.R. / Luba, J.P. / Greenleaf, W.B. / Cabelli, D.E. / Tainer, J.A. / Nick, H.S. / Silverman, D.N.
履歴
登録2003年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
B: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
C: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
D: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0888
ポリマ－88,8684
非ポリマー2204
水12,250680
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8300 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area30950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.689, 77.711, 135.795
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The four molecules in the asymmetric unit reveal the biological tetrameric assembly.

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要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial


分子量: 22217.111 Da / 分子数: 4 / 変異: Y166F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Organelle: mitochondria / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): QC774 / 参照: UniProt: P04179, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 680 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.6
詳細: PEG 3350, potassium phosphate, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein1drop
225 mMpotassium phosphate1reservoirpH7.6
325 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→30 Å / Num. obs: 123885 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.47→1.5 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 4788 / Rsym value: 0.386 / % possible all: 73
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ABM

1abm
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.47→30 Å / Num. parameters: 27839 / Num. restraintsaints: 25962
Isotropic thermal model: Isotropic but anisotropic on Mn and solvent atoms
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 5218 -Random
Rwork0.185 ---
all0.201 123830 --
obs0.2 104006 84 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.5 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 6052 / Occupancy sum non hydrogen: 6934
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.47→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6249 0 4 680 6933
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.00521
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.0244
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 96 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.254 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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