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- PDB-1pjt: The structure of the Ser128Ala point-mutant variant of CysG, the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pjt
タイトルThe structure of the Ser128Ala point-mutant variant of CysG, the multifunctional methyltransferase/dehydrogenase/ferrochelatase for siroheme synthesis
要素Siroheme synthase
キーワードTRANSFERASE/OXIDOREDUCTASE/LYASE / rossmann fold / nucleotide binding motif / SAH / SAM / NAD / phosphoserine / TRANSFERASE-OXIDOREDUCTASE-LYASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


precorrin-2 dehydrogenase / precorrin-2 dehydrogenase activity / uroporphyrinogen-III C-methyltransferase / uroporphyrin-III C-methyltransferase activity / sirohydrochlorin ferrochelatase / sirohydrochlorin ferrochelatase activity / siroheme biosynthetic process / cobalamin biosynthetic process / NAD binding / methylation
類似検索 - 分子機能
Sirohaem synthase, dimerisation domain / Sirohaem synthase, central domain / Sirohaem synthase / Sirohaem synthase, dimerisation domain / Sirohaem synthase, dimerisation domain superfamily / Sirohaem synthase dimerisation region / Sirohaem synthase, N-terminal / Siroheme synthase, central domain / Putative NAD(P)-binding / Sirohaem biosynthesis protein central ...Sirohaem synthase, dimerisation domain / Sirohaem synthase, central domain / Sirohaem synthase / Sirohaem synthase, dimerisation domain / Sirohaem synthase, dimerisation domain superfamily / Sirohaem synthase dimerisation region / Sirohaem synthase, N-terminal / Siroheme synthase, central domain / Putative NAD(P)-binding / Sirohaem biosynthesis protein central / Uroporphyrin-III C-methyltransferase / Uroporphyrin-III C-methyltransferase signature 2. / : / Uroporphyrin-III C-methyltransferase signature 1. / Uroporphiryn-III C-methyltransferase, conserved site / Tetrapyrrole methylase, C-terminal domain / Methyltransferase, Cobalt-precorrin-4 Transmethylase; Domain 2 / Tetrapyrrole methylase, N-terminal domain / Tetrapyrrole methylase, subdomain 2 / Cobalt-precorrin-4 Transmethylase; domain 1 / Tetrapyrrole methylase / Tetrapyrrole (Corrin/Porphyrin) Methylases / Tetrapyrrole methylase, subdomain 1 / Tetrapyrrole methylase superfamily / Double Stranded RNA Binding Domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Siroheme synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Stroupe, M.E. / Leech, H.K. / Daniels, D.S. / Warren, M.J. / Getzoff, E.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: CysG structure reveals tetrapyrrole-binding features and novel regulation of siroheme biosynthesis.
著者: Stroupe, M.E. / Leech, H.K. / Daniels, D.S. / Warren, M.J. / Getzoff, E.D.
履歴
登録2003年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_distant_solvent_atoms ...chem_comp / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Siroheme synthase
B: Siroheme synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,2455
ポリマ－100,3812
非ポリマー8643
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14140 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area35930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.539, 120.319, 130.036
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetric unit contains a single homodimer. Each of CysG's modules (CysGB, residues 1-212, and CysGA, residues 213-457) are homodimers. Each subunit contains half of CysGB and half of CysGA, each of which is related to its dimer partner by a unique non-crystallographic two-fold symmetry axis. CysG has two distinct non-crystallographic two-fold symmetry axes, one for each homodimeric module.

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要素

#1: タンパク質 Siroheme synthase / CysG


分子量: 50190.500 Da / 分子数: 2 / 変異: Ser128Ala / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 1-212 (CYSGB) ARE A DEHYDROGENASE/FERROCHELATASE, RESIDUES 213-457 (CYSGA) ARE A BISMETHYLTRANSFERASE
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: CYSG OR STM3477 / プラスミド: S128A-PBAD-HIS-MYC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LMG194
参照: UniProt: P25924, uroporphyrinogen-III C-methyltransferase, 酸化還元酵素, EC: 4.99.1.-
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG200, phosphate/citrate, sodium chloride, 2-mercaptoethanol, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 4.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mg/mlprotein1drop
230 %(v/v)PEG2001reservoir
3200 mMsodium acetate1reservoirpH4.5
4200 mM1reservoirNaCl
51 %(v/v)beta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月10日 / 詳細: double crystal
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 22521 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 45.4 Å2 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 2242 / Rsym value: 0.324 / % possible all: 95
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.292

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: native CysG, PDB entry 1PJQ

1pjq


解像度: 2.8→19.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2909 2194 9.9 %RANDOM
Rwork0.2255 ---
obs0.224 22120 93.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 23.8536 Å2 / ksol: 0.321928 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.72 Å20 Å20 Å2
2---7.64 Å20 Å2
3----2.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6971 0 57 130 7158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.34
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 386 10.4 %
Rwork0.313 3315 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3OTHER.PAROTHER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TMP.PARAMTMP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.29 / Rfactor Rwork: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0124
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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