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- PDB-1pic: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE, P85-ALPHA SUBUNIT: C-TERMINAL SH2 ... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1pic
タイトルPHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE, P85-ALPHA SUBUNIT: C-TERMINAL SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH A TYR751 PHOSPHOPEPTIDE FROM THE PDGF RECEPTOR, NMR, MINIMIZED MEAN STRUCTURE
要素
  • BETA-PLATELET-DERIVED GROWTH FACTOR RECEPTOR
  • PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE
キーワードCOMPLEX (PHOSPHOTRANSFERASE/RECEPTOR) / PHOSPHOTRANSFERASE / SH2 DOMAIN / SIGNAL TRANSDUCTION / PHOSPHOINOSITIDE 3-KINASE / COMPLEX (PHOSPHOTRANSFERASE-RECEPTOR) / COMPLEX (PHOSPHOTRANSFERASE-RECEPTOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / positive regulation of focal adhesion disassembly / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / PI3K events in ERBB4 signaling / myeloid leukocyte migration ...perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / positive regulation of focal adhesion disassembly / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / PI3K events in ERBB4 signaling / myeloid leukocyte migration / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / Activated NTRK3 signals through PI3K / cis-Golgi network / ErbB-3 class receptor binding / kinase activator activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / RHOF GTPase cycle / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / RHOD GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / enzyme-substrate adaptor activity / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / Costimulation by the CD28 family / RND1 GTPase cycle / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / positive regulation of leukocyte migration / PI3K/AKT activation / RND2 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / RND3 GTPase cycle / growth hormone receptor signaling pathway / negative regulation of stress fiber assembly / insulin binding / natural killer cell mediated cytotoxicity / RHOV GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / negative regulation of osteoclast differentiation / intracellular glucose homeostasis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / PI3K events in ERBB2 signaling / PI3K Cascade / RET signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / GAB1 signalosome / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Interleukin receptor SHC signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of lamellipodium assembly / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Signaling by FGFR4 in disease / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FGFR3 in disease / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / FLT3 Signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / phosphotyrosine residue binding / RAC1 GTPase cycle / response to endoplasmic reticulum stress / Signaling by FGFR1 in disease / Interleukin-7 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Downstream signal transduction / substrate adhesion-dependent cell spreading / B cell differentiation / osteoclast differentiation / positive regulation of RNA splicing / insulin-like growth factor receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Breeze, A.L. / Kara, B.V. / Barratt, D.G. / Anderson, M. / Smith, J.C. / Luke, R.W. / Best, J.R. / Cartlidge, S.A.
引用ジャーナル: EMBO J. / : 1996
タイトル: Structure of a specific peptide complex of the carboxy-terminal SH2 domain from the p85 alpha subunit of phosphatidylinositol 3-kinase.
著者: Breeze, A.L. / Kara, B.V. / Barratt, D.G. / Anderson, M. / Smith, J.C. / Luke, R.W. / Best, J.R. / Cartlidge, S.A.
履歴
登録1997年6月23日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE
B: BETA-PLATELET-DERIVED GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3402
ポリマ-13,3402
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE


分子量: 12612.094 Da / 分子数: 1
断片: C-TERMINAL SH2 DOMAIN, RESIDUES 617 - 724 OF P85-ALPHA REGULATORY SUBUNIT
由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS AN N-TERMINAL EXTENSION (GSPI) DERIVED FROM THE RECOMBINANT EXPRESSION VECTOR
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3110 (CGSC 6564) / 参照: UniProt: P27986, phosphatidylinositol 3-kinase
#2: タンパク質・ペプチド BETA-PLATELET-DERIVED GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量: 727.805 Da / 分子数: 1 / 断片: ACETYL-PTYR-VAL-PRO-MET-LEU, RESIDUES 751 - 755 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TYROSINE-PHOSPHORYLATED PEPTIDE INCORPORATES AN N-TERMINAL ACETYL GROUP
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED BY TRIPLE-RESONANCE NMR ON 13C,15N-LABELLED SH2 DOMAIN COMBINED WITH ISOTOPE-FILTERED 1H-NMR FOR THE UNLABELLED BOUND PEPTIDE.

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試料調製

試料状態pH: 6.8 / 温度: 296 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY6001
Varian UNITYVarianUNITY7502

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブル計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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