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万見
- PDB-1pev: Crystal Structure of the Actin Interacting Protein from Caenorhab... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pev
タイトルCrystal Structure of the Actin Interacting Protein from Caenorhabditis Elegans
要素Actin interacting protein 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / BETA PROPELLER / WD40 REPEAT / ACTIN INTERACTING PROTEIN / ADF / COFILIN / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle thin filament assembly / positive regulation of actin filament depolymerization / negative regulation of actin filament polymerization / actin filament depolymerization / locomotion / sarcomere organization / regulation of locomotion / cortical actin cytoskeleton / myofibril / sarcoplasm ...muscle thin filament assembly / positive regulation of actin filament depolymerization / negative regulation of actin filament polymerization / actin filament depolymerization / locomotion / sarcomere organization / regulation of locomotion / cortical actin cytoskeleton / myofibril / sarcoplasm / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament binding / actin binding
類似検索 - 分子機能
YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats ...YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Vorobiev, S. / Mohri, K. / Fedorov, A.A. / Ono, S. / Almo, S.C. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Identification of functional residues on Caenorhabditis elegans actin-interacting protein 1 (UNC-78) for disassembly of actin depolymerizing factor/cofilin-bound actin filaments.
著者: Mohri, K. / Vorobiev, S. / Fedorov, A.A. / Almo, S.C. / Ono, S.
履歴
登録2003年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3931
ポリマ－65,3931
非ポリマー00
水5,945330
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.660, 90.817, 76.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Actin interacting protein 1 / AIP1 / Uncoordinated protein 78


分子量: 65392.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: UNC-78 OR C04F6.4 / プラスミド: PET-UNC-78 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q11176
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.27 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: PEG 8000, MES, manganese chloride, glycerol, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
13-4 mg/mlprotein1drop
20.1 MMES1reservoir
320 %PEG80001reservoir
410 mM1reservoirMnCl2
53 %glycerol1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 36740 / Num. obs: 36740 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.97 % / Biso Wilson estimate: 7.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.48 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Num. unique all: 3295 / % possible all: 87.6
反射
*PLUS
最低解像度: 21.7 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NR0

1nr0


解像度: 2→21.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1471 4 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 36698 97.2 %-
all-36698 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.3406 Å2 / ksol: 0.371561 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.44 Å20 Å23.56 Å2
2---3.75 Å20 Å2
3---0.31 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→21.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4600 0 0 330 4930
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.891.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.312.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 235 4 %
Rwork0.251 5596 -
obs--93.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PROTEIN_RETOPHCSDX.P
X-RAY DIFFRACTION3PARAM11.WATOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION4PARAMETER.TOPOLOGY.EL
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 21.7 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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