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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1peh | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | NMR STRUCTURE OF THE MEMBRANE-BINDING DOMAIN OF CTP PHOSPHOCHOLINE CYTIDYLYLTRANSFERASE, 10 STRUCTURES | ||||||
要素 | PEPNH1 | ||||||
キーワード | NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / TRANSFERASE / PHOSPHOLIPID BIOSYNTHESIS / MEMBRANE / PHOSPHORYLATION | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Synthesis of PC / CDP-choline pathway / choline-phosphate cytidylyltransferase / choline-phosphate cytidylyltransferase activity / glycogen granule / phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine binding / isotype switching / extrinsic component of membrane / molecular function inhibitor activity ...Synthesis of PC / CDP-choline pathway / choline-phosphate cytidylyltransferase / choline-phosphate cytidylyltransferase activity / glycogen granule / phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine binding / isotype switching / extrinsic component of membrane / molecular function inhibitor activity / B cell proliferation / nuclear envelope / calmodulin binding / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 溶液NMR / RESTRAINED DISTANCE GEOMETRY | ||||||
データ登録者 | Dunne, S.J. / Cornell, R.B. / Johnson, J.E. / Glover, N.R. / Tracey, A.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996タイトル: Structure of the membrane binding domain of CTP:phosphocholine cytidylyltransferase. 著者: Dunne, S.J. / Cornell, R.B. / Johnson, J.E. / Glover, N.R. / Tracey, A.S. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994 タイトル: Membrane-Binding Amphipathic Alpha-Helical Peptide Derived from Ctp:Phosphocholine Cytidylyltransferase 著者: Johnson, J.E. / Cornell, R.B. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1peh.cif.gz | 124.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1peh.ent.gz | 101.8 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1peh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1peh_validation.pdf.gz | 360.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1peh_full_validation.pdf.gz | 413.3 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1peh_validation.xml.gz | 9.5 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1peh_validation.cif.gz | 14.1 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pe/1peh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pe/1peh | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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| NMR アンサンブル |
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要素
| #1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4148.823 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 236 - 268 / 変異: F263W / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() 参照: UniProt: P19836, choline-phosphate cytidylyltransferase |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||
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| NMR実験 |
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試料調製
| 試料状態 | pH: 5.2 / 温度: 298 K |
|---|---|
| 結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
| NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AMX600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX600 / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
| NMR software |
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| 精密化 | 手法: RESTRAINED DISTANCE GEOMETRY / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||
| NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted 計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10 |
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引用









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