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万見
- PDB-1peb: LIGAND-FREE HIGH-AFFINITY MALTOSE-BINDING PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1peb
タイトルLIGAND-FREE HIGH-AFFINITY MALTOSE-BINDING PROTEIN
要素Maltose-binding periplasmic protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / MBP / MALTOSE-BINDING PROTEIN / HIGH-AFFINITY MUTANT / ENGINEERED
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Telmer, P.G. / Shilton, B.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Insights into the Conformational Equilibria of Maltose-binding Protein by Analysis of High Affinity Mutants.
著者: Telmer, P.G. / Shilton, B.H.
履歴
登録2003年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1001
ポリマ－40,1001
非ポリマー00
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.540, 70.350, 58.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / Maltodextrin-binding protein / MMBP


分子量: 40100.422 Da / 分子数: 1 / 変異: M321A, Q325A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MALE OR B4034 OR Z5632 OR ECS5017 / プラスミド: pLH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HS3309 / 参照: UniProt: P02928, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.82 %
結晶化温度: 312 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3500, cacodylic acid, zinc acetate, sodium chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 312K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年2月1日
放射モノクロメーター: GRADED MULTILAYER (OSMIC) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. all: 10584 / Num. obs: 10346 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.181 / % possible all: 95.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1MPB

1mpb


解像度: 2.6→16.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING SCHEME, BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1051 10.3 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.181 10198 93.6 %-
all-10198 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.1629 Å2 / ksol: 0.309377 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.42 Å20 Å2-3.49 Å2
2--6.38 Å20 Å2
3----0.96 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→16.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2833 0 0 91 2924
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.91.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 158 9 %
Rwork0.229 1603 -
obs-1603 96.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CARBOHYDRATE.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5MALTOSE.PARA
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 16.9 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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