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万見
- PDB-1pc3: Crystal structure of the extracellular phosphate ABC transport re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pc3
タイトルCrystal structure of the extracellular phosphate ABC transport receptor (PstS-1) and immunodominant antigen of M. tuberculosis.
要素Phosphate-binding protein 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Phosphate transport receptor / immonodominant antigen / Mycobacterium tuberculosis / ion-dipole interactions / electrostatics
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cell wall / phosphate ion transport / cellular response to phosphate starvation / phosphate ion transmembrane transport / phosphate ion binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / peptidoglycan-based cell wall / Modulation by Mtb of host immune system / cell adhesion ...: / cell wall / phosphate ion transport / cellular response to phosphate starvation / phosphate ion transmembrane transport / phosphate ion binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / peptidoglycan-based cell wall / Modulation by Mtb of host immune system / cell adhesion / cell surface / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphate ABC transporter, substrate-binding protein PstS / : / PBP domain / PBP superfamily domain / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphate-binding protein PstS 1 / Phosphate-binding protein PstS 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Vyas, N.K. / Vyas, M.N. / Quiocho, F.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of M tuberculosis ABC phosphate transport receptor: specificity and charge compensation dominated by ion-dipole interactions.
著者: Vyas, N.K. / Vyas, M.N. / Quiocho, F.A.
履歴
登録2003年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE There are 2 alternate conformations for monomer B and its associated ligands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphate-binding protein 1
B: Phosphate-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8314
ポリマ－71,6422
非ポリマー1902
水4,324240
1
A: Phosphate-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9162
ポリマ－35,8211
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phosphate-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9162
ポリマ－35,8211
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.4, 72.3, 73.4
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
モデル数2

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要素

#1: タンパク質 Phosphate-binding protein 1 / PBP-1 / PstS-1 / Protein antigen B / PAB / Antigen Ag78


分子量: 35820.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv
遺伝子: PSTS1 OR PHOS1 OR RV0934 OR MT0961 OR MTCY08D9.05C
Plasmid details: derivative of pET-9d / プラスミド: pETMPBP / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / 参照: UniProt: P15712, UniProt: P9WGU1*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.99 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 4000, ammonium acetate, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 281 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→18.64 Å / Num. all: 32319 / Num. obs: 32319 / % possible obs: 85.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 3.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0654 / Rsym value: 0.0654 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.11→2.3 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Mean I/σ(I) obs: 2.64 / Num. unique all: 4518 / Rsym value: 0.084 / % possible all: 79.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
STRATEGYデータ削減
SDMSデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: PDB id 2ABH

2abh


解像度: 2.16→18.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 3450257.47 / Data cutoff high rms absF: 3450257.47 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1595 5.1 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.22 31350 --
obs0.22 31350 86 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.1561 Å2 / ksol: 0.274833 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 11.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.75 Å20 Å20 Å2
2---1.7 Å20 Å2
3---6.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→18.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4848 0 10 240 5098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.791.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.542.5
LS精密化 シェル解像度: 2.16→2.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 232 4.9 %
Rwork0.265 4518 -
obs-232 79.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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