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- PDB-1pbq: CRYSTAL STRUCTURE OF THE NR1 LIGAND BINDING CORE IN COMPLEX WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pbq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE NR1 LIGAND BINDING CORE IN COMPLEX WITH 5,7-DICHLOROKYNURENIC ACID (DCKA) AT 1.90 ANGSTROMS RESOLUTION
要素N-methyl-D-aspartate Receptor Subunit 1
キーワードLIGAND BINDING PROTEIN / Ligand binding receptor / rat / NR1
機能・相同性
機能・相同性情報


pons maturation / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / olfactory learning / dendritic branch / conditioned taste aversion / protein localization to postsynaptic membrane / regulation of respiratory gaseous exchange ...pons maturation / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / olfactory learning / dendritic branch / conditioned taste aversion / protein localization to postsynaptic membrane / regulation of respiratory gaseous exchange / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / suckling behavior / propylene metabolic process / response to glycine / RAF/MAP kinase cascade / response to amine / neurotransmitter receptor complex / response to glycoside / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / voltage-gated monoatomic cation channel activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / ligand-gated sodium channel activity / neuromuscular process / regulation of axonogenesis / calcium ion transmembrane import into cytosol / regulation of dendrite morphogenesis / male mating behavior / regulation of synapse assembly / protein heterotetramerization / response to morphine / glycine binding / startle response / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / monoatomic ion channel complex / monoatomic cation transmembrane transport / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / cellular response to glycine / associative learning / positive regulation of dendritic spine maintenance / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / prepulse inhibition / glutamate receptor binding / social behavior / ligand-gated monoatomic ion channel activity / phosphatase binding / long-term memory / monoatomic cation channel activity / synaptic cleft / response to fungicide / calcium ion homeostasis / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to manganese ion / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / sensory perception of pain / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite membrane / regulation of neuron apoptotic process / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / learning / synaptic membrane / adult locomotory behavior / synaptic transmission, glutamatergic / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / neuron cellular homeostasis / cerebral cortex development / visual learning / response to calcium ion / regulation of synaptic plasticity / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / memory / intracellular calcium ion homeostasis / terminal bouton / synaptic vesicle / calcium ion transport / rhythmic process / amyloid-beta binding / synaptic vesicle membrane / signaling receptor activity / protein-containing complex assembly / presynaptic membrane / dendritic spine / basolateral plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5,7-DICHLORO-4-HYDROXYQUINOLINE-2-CARBOXYLIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Furukawa, H. / Gouaux, E.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Mechanisms of activation, inhibition and specificity: crystal structures of the NMDA receptor NR1 ligand-binding core
著者: Furukawa, H. / Gouaux, E.
履歴
登録2003年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42020年7月15日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_distant_solvent_atoms ...chem_comp / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE FIRST RESIDUE IN THE SEQUENCE, GLY, IS A CLONING ARTIFACT. RESIDUES 153 AND 154, GLY ...SEQUENCE THE FIRST RESIDUE IN THE SEQUENCE, GLY, IS A CLONING ARTIFACT. RESIDUES 153 AND 154, GLY AND THR, ARE INSERTED AS A LINK REPLACING RESIDUES 545 -- 662 OF THE PROTEIN FROM THE GB SEQUENCE ENTRY AAB50932 475566.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-methyl-D-aspartate Receptor Subunit 1
B: N-methyl-D-aspartate Receptor Subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,1964
ポリマ－66,6802
非ポリマー5162
水9,206511
1
A: N-methyl-D-aspartate Receptor Subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5982
ポリマ－33,3401
非ポリマー2581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: N-methyl-D-aspartate Receptor Subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5982
ポリマ－33,3401
非ポリマー2581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.700, 65.300, 124.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 N-methyl-D-aspartate Receptor Subunit 1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 2 / 断片: Ligand Binding Core / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GRIN1 OR NMDAR1 / 器官: forebrain / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: P35439
#2: 化合物 ChemComp-DK1 / 5,7-DICHLORO-4-HYDROXYQUINOLINE-2-CARBOXYLIC ACID / DCKA / 5,7-DICHLOROKYNURENIC ACID


分子量: 258.058 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H5Cl2NO3 / コメント: アンタゴニスト*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG2000, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9202 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月4日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 53903 / Num. obs: 47403 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(F): 3.25 / Observed criterion σ(I): 12.79 / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 47.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→9.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 4694 10.1 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 46652 87.4 %-
all-47357 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 81.3132 Å2 / ksol: 0.465878 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.32 Å / Luzzati sigma a free: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→9.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4072 0 32 511 4615
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 444 10 %
Rwork0.27 4016 -
obs-4016 50.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DCKA.PARAMDCKA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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