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万見
- PDB-1pbi: CRYSTAL STRUCTURE OF A BOWMAN-BIRK INHIBITOR FROM PEA SEEDS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pbi
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A BOWMAN-BIRK INHIBITOR FROM PEA SEEDS
要素BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR
キーワードBOWMAN-BIRK INHIBITOR / TRYPSIN INHIBITOR / CHYMOTRYPSIN INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Bowman-Birk serine protease inhibitor family / Proteinase inhibitor I12, Bowman-Birk / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Seed trypsin/chymotrypsin inhibitor IVB
類似検索 - 構成要素
生物種Pisum sativum (エンドウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li De La Sierra, I. / Brunie, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Dimeric crystal structure of a Bowman-Birk protease inhibitor from pea seeds.
著者: Li de la Sierra, I. / Quillien, L. / Flecker, P. / Gueguen, J. / Brunie, S.
履歴
登録1998年8月20日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR
B: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8602
ポリマ－15,8602
非ポリマー00
水59433
1
A: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR
B: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR

A: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR
B: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7204
ポリマ－31,7204
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)52.680, 52.680, 135.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-101-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.984559, 0.017231, -0.174206), (0.022898, -0.99927, 0.030574), (-0.173552, -0.03409, -0.984235)2.5513, 53.9906, 37.0665
2given(0.982488, 0.056156, -0.17766), (0.052951, -0.998338, -0.022733), (-0.178642, 0.012927, -0.983829)1.8079, 53.9992, 36.1165

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要素

#1: タンパク質 BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR


分子量: 7930.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pisum sativum (エンドウ) / 器官: SEEDS / 参照: UniProt: P56679
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
20.64 %(v/v)PEG4001drop
36x10-5 Mcalcium chloride1drop
40.032 MNa-HEPES1drop
52 %PEG4001reservoir
61.4 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 MNa-HEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.39
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月1日
放射モノクロメーター: GE(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.39 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→13.9 Å / Num. obs: 5770 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / Biso Wilson estimate: 51.9 Å2 / Rsym value: 0.054
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.188 / % possible all: 59.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 22543 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59.7 % / Rmerge(I) obs: 0.188

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALEITデータ削減
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
SCALEITデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: X-RAY COORDINATES OF BOWMAN-BIRK INHIBITOR FROM SOYBEAN

解像度: 2.7→7 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 561 10.9 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 5141 96.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数996 0 0 33 1029
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d29.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.65
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.021.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.932
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it42
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.542.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 90 10.8 %
Rwork0.33 744 -
obs--95.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg29.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.65
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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