[日本語] English
万見
- PDB-1p9o: Crystal Structure of Phosphopantothenoylcysteine Synthetase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p9o
タイトルCrystal Structure of Phosphopantothenoylcysteine Synthetase
要素Phosphopantothenoylcysteine synthetasePhosphopantothenate—cysteine ligase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphopantothenate-cysteine ligase (ATP) / phosphopantothenate--cysteine ligase activity / Coenzyme A biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / heart process / coenzyme A biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 ...phosphopantothenate-cysteine ligase (ATP) / phosphopantothenate--cysteine ligase activity / Coenzyme A biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / heart process / coenzyme A biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
CoaB-like / DNA/pantothenate metabolism flavoprotein, C-terminal / CoaB-like superfamily / DNA / pantothenate metabolism flavoprotein / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphopantothenate--cysteine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Manoj, N. / Strauss, E. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structure of human phosphopantothenoylcysteine synthetase at 2.3 A resolution.
著者: Manoj, N. / Strauss, E. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2003年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE an appropriate sequence database reference for the protein was not available at the time ...SEQUENCE an appropriate sequence database reference for the protein was not available at the time of processing.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphopantothenoylcysteine synthetase
B: Phosphopantothenoylcysteine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5204
ポリマ－68,3282
非ポリマー1922
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area23110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.160, 73.160, 281.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The crystallographic asymmetric unit contains two chains forming a homodimer that represents the biological unit

-
要素

#1: タンパク質 Phosphopantothenoylcysteine synthetase / Phosphopantothenate—cysteine ligase


分子量: 34164.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: coaB / プラスミド: pPROEX-Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: Q9HAB8, phosphopantothenate-cysteine ligase (CTP)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG MME 2000, Ammonium Sulphate, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
224 %PEG2000 MME1reservoir
3120 mMammonium sulfate1reservoir
4100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月5日
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 35261 / Num. obs: 34732 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 31.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Num. unique all: 3418 / Rsym value: 0.313 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 199382 / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.313

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SAD phased structure of phosphopantothenoylcysteine synthetase

解像度: 2.3→45.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 2491 7.2 %RANDOM
Rwork0.229 ---
all0.234 34666 --
obs0.229 34666 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.9858 Å2 / ksol: 0.35878 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.11 Å20 Å20 Å2
2--4.11 Å20 Å2
3----8.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3986 0 10 218 4214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.831.6
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.172.1
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.972.1
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.552.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 274 4.8 %
Rwork0.264 5388 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.271
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る