+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1p9o | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of Phosphopantothenoylcysteine Synthetase | ||||||
要素 | Phosphopantothenoylcysteine synthetase | ||||||
キーワード | LIGASE / synthetase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phosphopantothenate-cysteine ligase (ATP) / phosphopantothenate--cysteine ligase activity / Coenzyme A biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / heart process / coenzyme A biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus ...phosphopantothenate-cysteine ligase (ATP) / phosphopantothenate--cysteine ligase activity / Coenzyme A biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / heart process / coenzyme A biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Manoj, N. / Strauss, E. / Begley, T.P. / Ealick, S.E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2003 タイトル: Structure of human phosphopantothenoylcysteine synthetase at 2.3 A resolution. 著者: Manoj, N. / Strauss, E. / Begley, T.P. / Ealick, S.E. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 999 | SEQUENCE an appropriate sequence database reference for the protein was not available at the time ...SEQUENCE an appropriate sequence database reference for the protein was not available at the time of processing. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1p9o.cif.gz | 118.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1p9o.ent.gz | 90.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1p9o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1p9o_validation.pdf.gz | 444.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1p9o_full_validation.pdf.gz | 452 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1p9o_validation.xml.gz | 23.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1p9o_validation.cif.gz | 33.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p9/1p9o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p9/1p9o | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
詳細 | The crystallographic asymmetric unit contains two chains forming a homodimer that represents the biological unit |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34164.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: coaB / プラスミド: pPROEX-Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) 参照: UniProt: Q9HAB8, phosphopantothenate-cysteine ligase (CTP) #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.4 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: PEG MME 2000, Ammonium Sulphate, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.9793 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月5日 |
放射 | モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 35261 / Num. obs: 34732 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 31.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Num. unique all: 3418 / Rsym value: 0.313 / % possible all: 99.7 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 199382 / Rmerge(I) obs: 0.064 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.313 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: SAD phased structure of phosphopantothenoylcysteine synthetase 解像度: 2.3→45.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.9858 Å2 / ksol: 0.35878 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 43 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.32 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Xplor file |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.271 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|