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- PDB-1p9k: THE SOLUTION STRUCTURE OF YBCJ FROM E. COLI REVEALS A RECENTLY DI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p9k
タイトルTHE SOLUTION STRUCTURE OF YBCJ FROM E. COLI REVEALS A RECENTLY DISCOVERED ALFAL MOTIF INVOLVED IN RNA-BINDING
要素orf, hypothetical protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / alfaL motif / RNA-binding protein / E.coli / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


translation / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S4 domain / RNA-binding S4 domain / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / S4 RNA-binding domain profile. / RNA-binding S4 domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative RNA-binding protein YbcJ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Volpon, L. / Lievre, C. / Osborne, M.J. / Gandhi, S. / Iannuzzi, P. / Larocque, R. / Matte, A. / Cygler, M. / Gehring, K. / Ekiel, I. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2003
タイトル: The solution structure of YbcJ from Escherichia coli reveals a recently discovered alphaL motif involved in RNA binding.
著者: Volpon, L. / Lievre, C. / Osborne, M.J. / Gandhi, S. / Iannuzzi, P. / Larocque, R. / Cygler, M. / Gehring, K. / Ekiel, I.
履歴
登録2003年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2003年11月25日ID: 1O09
改定 1.02003年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: orf, hypothetical protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4171
ポリマ－8,4171
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 60structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #7closest to the average

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要素

#1: タンパク質 orf, hypothetical protein


分子量: 8416.737 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: ybcJ / プラスミド: pET20b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0AAS7

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121DQF-COSY
131HNHA
1413D 15N-separated NOESY
152IPAP-HSQC
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear and 3D heteronuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
14-7mM YbcJ U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, 300mM NaCl, 15mM DTT, 1mM sodium azide, pH 6.890% H2O/10% D2O
24-7mM YbcJ U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, 300mM NaCl, 15mM DTT, 1mM sodium azide, pH 6.8, 8mg/mL of Pf1 phage90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50mM Phosphate, 300mM NaCl / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Gifa4.31Delsuc解析
XwinNMR2.1Brukercollection
XEASY1.3.13Bartelsデータ解析
TALOS2003.027.13.05Bax精密化
ARIA1.1Nilges精密化
CNS1.1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1205 restraints, 1011 are NOE-derived distance constraints, 89 dihedral angle restraints, 54 distance restraints from hydrogen bonds (27 hydrogen bonds) ...詳細: The structures are based on a total of 1205 restraints, 1011 are NOE-derived distance constraints, 89 dihedral angle restraints, 54 distance restraints from hydrogen bonds (27 hydrogen bonds), and 51 15N-1H residual dipolar couplings.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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