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- PDB-1p7d: Crystal structure of the Lambda Integrase (residues 75-356) bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p7d
タイトルCrystal structure of the Lambda Integrase (residues 75-356) bound to DNA
要素
  • 26-MER
  • 5'-D(*CP*AP*AP*TP*GP*CP*CP*AP*AP*CP*TP*TP*T)-3'
  • Integrase
キーワードDNA Binding Protein/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / DNA Binding Protein-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


provirus excision / integrase activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity ...provirus excision / integrase activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / symbiont entry into host cell / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Integrase, lambda-type, N-terminal DNA-binding / Bacteriophage lambda integrase, Arm DNA-binding domain / Phage integrase, N-terminal SAM-like domain / : / Integrase, SAM-like, N-terminal / Intergrase catalytic core / Tyrosine recombinase, N-terminal domain / hpI Integrase; Chain A / Phage integrase family / Core-binding (CB) domain ...Integrase, lambda-type, N-terminal DNA-binding / Bacteriophage lambda integrase, Arm DNA-binding domain / Phage integrase, N-terminal SAM-like domain / : / Integrase, SAM-like, N-terminal / Intergrase catalytic core / Tyrosine recombinase, N-terminal domain / hpI Integrase; Chain A / Phage integrase family / Core-binding (CB) domain / Core-binding (CB) domain profile. / Integrase, catalytic domain / Tyrosine recombinase domain profile. / Integrase/recombinase, N-terminal / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / DNA-binding domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Integrase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage lambda (λファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Aihara, H. / Kwon, H.J. / Nunes-Duby, S.E. / Landy, A. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: A Conformational Switch Controls the DNA Cleavage Activity of Lambda Integrase
著者: Aihara, H. / Kwon, H.J. / Nunes-Duby, S.E. / Landy, A. / Ellenberger, T.
履歴
登録2003年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999translational initiation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(*CP*AP*AP*TP*GP*CP*CP*AP*AP*CP*TP*TP*T)-3'
D: 26-MER
E: 5'-D(*CP*AP*AP*TP*GP*CP*CP*AP*AP*CP*TP*TP*T)-3'
F: 26-MER
A: Integrase
B: Integrase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8016
ポリマ－87,8016
非ポリマー00
水00
1
C: 5'-D(*CP*AP*AP*TP*GP*CP*CP*AP*AP*CP*TP*TP*T)-3'
D: 26-MER
A: Integrase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9003
ポリマ－43,9003
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: 5'-D(*CP*AP*AP*TP*GP*CP*CP*AP*AP*CP*TP*TP*T)-3'
F: 26-MER
B: Integrase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9003
ポリマ－43,9003
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.021, 106.161, 73.165
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*CP*AP*AP*TP*GP*CP*CP*AP*AP*CP*TP*TP*T)-3'


分子量: 3910.573 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 26-MER


分子量: 8075.239 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 Integrase


分子量: 31914.553 Da / 分子数: 2 / Fragment: Residues 75-356 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage lambda (λファージ)
属: Lambda-like viruses / 遺伝子: INT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03700
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, Ammonium Sulfate, Sodium Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2Ammonium Sulfate11
3Sodium Cacodylate11
4H2O11
5PEG 800012
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMsodium cacodylate1droppH6.5
218-30 %PEG80001drop
320-100 mMammonium sulfate1drop
430 %PEG80001reservoir
51

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月6日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. all: 19010 / Num. obs: 19010 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 58.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 1884 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
TRUNCATEデータ削減
MLPHARE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.95→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 929 4.9 %RANDOM
Rwork0.231 ---
all-19010 --
obs-19010 99.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4284 1600 0 0 5884
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0067
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1871.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9912
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3042.5
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.01 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 56 -
Rwork0.4 --
obs--99.9 %
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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