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万見
- PDB-1p3r: Crystal structure of the phosphotyrosin binding domain(PTB) of mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p3r
タイトルCrystal structure of the phosphotyrosin binding domain(PTB) of mouse Disabled 1(Dab1)
要素Disabled homolog 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / PTB
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / AP-2 adaptor complex binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / renal protein absorption / clathrin coat of coated pit / clathrin coat assembly ...positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / AP-2 adaptor complex binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / renal protein absorption / clathrin coat of coated pit / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / myeloid cell differentiation / response to steroid hormone / cargo receptor activity / low-density lipoprotein particle receptor binding / hematopoietic stem cell proliferation / clathrin binding / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of cell adhesion / receptor-mediated endocytosis / phosphatidylinositol binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of JNK cascade / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / negative regulation of cell growth / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Wnt signaling pathway / negative regulation of epithelial cell proliferation / integrin binding / protein transport / negative regulation of neuron projection development / in utero embryonic development / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily ...: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disabled homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yun, M. / Keshvara, L. / Park, C.G. / Zhang, Y.M. / Dickerson, J.B. / Zheng, J. / Rock, C.O. / Curran, T. / Park, H.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structures of the Dab homology domains of mouse disabled 1 and 2.
著者: Yun, M. / Keshvara, L. / Park, C.G. / Zhang, Y.M. / Dickerson, J.B. / Zheng, J. / Rock, C.O. / Curran, T. / Park, H.W.
履歴
登録2003年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disabled homolog 2
B: Disabled homolog 2
C: Disabled homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1283
ポリマ－54,1283
非ポリマー00
水5,675315
1
A: Disabled homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0431
ポリマ－18,0431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Disabled homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0431
ポリマ－18,0431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Disabled homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0431
ポリマ－18,0431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)128.15, 128.15, 272.3
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Disabled homolog 2 / DOC-2 / Mitogen-responsive phosphoprotein


分子量: 18042.629 Da / 分子数: 3 / 断片: PTB domain of mouse Disabled 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: DAB2 OR DOC2 / プラスミド: pET30 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P98078
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: sodium formate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mMHEPES1droppH7.5
21 mMdithiothreitol1drop
31 mMEDTA1drop
420 mg/mlprotein1drop
53.5 Msodium formate1reservoir
650 mMHEPES1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.02466 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02466 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 49672 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 13.5 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 54.7
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / 冗長度: 54.7 % / Num. measured all: 2717217 / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.34 Å / % possible obs: 99.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M7E

1m7e


解像度: 2.1→30 Å / σ(F): 1.5 /
Rfactor反射数
Rfree0.246 -
Rwork0.223 -
obs-39909
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3488 0 0 315 3803
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.313
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.14
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.687
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.14
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.687

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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