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- PDB-1p3q: Mechanism of Ubiquitin Recognition by the CUE Domain of VPS9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p3q
タイトルMechanism of Ubiquitin Recognition by the CUE Domain of VPS9
要素
  • Ubiquitin
  • Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9
キーワードTRANSLATION / Trafficking / Post Translational Modification / Mono-Ubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B ...: / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Termination of translesion DNA synthesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / vacuole inheritance / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / DNA Damage Recognition in GG-NER / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G2/M Checkpoints
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 9, CUE domain / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / CUE domain ...Vacuolar protein sorting-associated protein 9, CUE domain / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA-like superfamily / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Vacuolar protein sorting-associated protein 9 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Prag, G. / Misra, S. / Jones, E.A. / Ghirlando, R. / Davies, B.A. / Horazdovsky, B.F. / Hurley, J.H.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Mechanism of Ubiquitin Recognition by the CUE Domain of Vps9p.
著者: Prag, G. / Misra, S. / Jones, E.A. / Ghirlando, R. / Davies, B.A. / Horazdovsky, B.F. / Hurley, J.H.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: A ubiquitin-binding motif required for intramolecular monoubiquitylation, the CUE domain
著者: Shih, S.C. / Prag, G. / Francis, S.A. / Sutanto, M.A. / Hurley, J.H. / Hicke, L.
履歴
登録2003年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Q: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9
R: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9
U: Ubiquitin
V: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2234
ポリマ－29,2234
非ポリマー00
水3,171176
1
Q: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9
R: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9
V: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6463
ポリマ－20,6463
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area8780 Å2
手法PISA
2
U: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5771
ポリマ－8,5771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.607, 45.887, 57.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9 / VPS9P


分子量: 6034.562 Da / 分子数: 2 / 断片: CUE DOMAIN / 変異: K435A, K436A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: VPS9 / プラスミド: pET-PARALLEL.HIS-CUE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 pLys / 参照: UniProt: P54787
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: Red blood cells / 参照: UniProt: P62990, UniProt: P0CH28*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG 3350, magnesium chloride, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
130 mg/mlprotein1drop
250 mM1dropNaCl
320 mMTris1droppH7.7
410 mMdithiothreitol1drop
51.9-2.1 Mammonium sulfate1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoirpH8.2-8.8

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979174, 0.979311, 0.95645
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月24日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791741
20.9793111
30.956451
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 55378 / Num. obs: 28955 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 22.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 89.6
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 50 Å / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / % possible obs: 89.6 % / Num. unique obs: 2626

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→28.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: The structure was also refined with REFMAC 5.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 2777 10 %RANDOM
Rwork0.26 ---
all0.26 55378 --
obs-27772 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.6478 Å2 / ksol: 0.366048 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1782 0 0 176 1958
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.06
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 418 10.6 %
Rwork0.304 3536 -
obs--81.5 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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