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- PDB-1p3e: Structure of Glu endopeptidase in complex with MPD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p3e
タイトルStructure of Glu endopeptidase in complex with MPD
要素glutamyl-endopeptidase
キーワードHYDROLASE / serine protease / Glu specific
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
: / Peptidase S1B / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus intermedius (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Meijers, R. / Blagova, E.V. / Levdikov, V.M. / Rudenskaya, G.N. / Chestukhina, G.G. / Akimkina, T.V. / Kostrov, S.V. / Lamzin, V.S. / Kuranova, I.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: The crystal structure of glutamyl endopeptidase from Bacillus intermedius reveals a structural link between zymogen activation and charge compensation.
著者: Meijers, R. / Blagova, E.V. / Levdikov, V.M. / Rudenskaya, G.N. / Chestukhina, G.G. / Akimkina, T.V. / Kostrov, S.V. / Lamzin, V.S. / Kuranova, I.P.
履歴
登録2003年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glutamyl-endopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9012
ポリマ－22,7831
非ポリマー1181
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: glutamyl-endopeptidase
ヘテロ分子

A: glutamyl-endopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8034
ポリマ－45,5662
非ポリマー2362
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area2980 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area15150 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.936, 55.757, 60.195
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.17, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-340-

HOH

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要素

#1: タンパク質 glutamyl-endopeptidase


分子量: 22783.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus intermedius (バクテリア) / 株: 3-19 / 参照: UniProt: Q9EXR9
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.01 M Tris-HCl buffer, pH 7.0, 2 mM CaCl2, 1.2 M potassium phosphate, 3% MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月1日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→20 Å / Num. all: 18778 / Num. obs: 18778 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): -2 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.72→1.76 Å / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P3C

1p3c


解像度: 1.72→19.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.465 / SU ML: 0.08 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. NO REFLECTIONS WERE EXCLUDED ON THE BASIS OF A SIGMA CUTOFF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20809 965 5.2 %RANDOM
Rwork0.16579 ---
all0.16791 17769 --
obs0.16791 17769 97.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.378 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.84 Å20 Å21.84 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---1.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→19.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1600 0 8 124 1732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0211674
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.421.9292283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.19133382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7825222
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021933
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02341
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2450.21683
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21013
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2260.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3610.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2750.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8771.51080
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55721745
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3013594
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7344.5538
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.764 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.302 51
Rwork0.223 1255
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.106-0.0839-0.24261.12440.1192-0.080.1260.0596-0.1331-0.1290.00840.06080.1016-0.0792-0.13440.12860.04330.04070.25040.04120.088711.4827.4199.951
2-0.2499-0.5289-0.15550.90340.2604-0.41260.03060.0656-0.227-0.01570.009-0.19460.28540.1667-0.03950.0576-0.1034-0.01420.19150.04280.054115.74133.29323.914
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 211 - 21
2X-RAY DIFFRACTION1AA122 - 200122 - 200
3X-RAY DIFFRACTION2AA22 - 12122 - 121
4X-RAY DIFFRACTION2AA201 - 215201 - 215

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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