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- PDB-1p2p: STRUCTURE OF PORCINE PANCREATIC PHOSPHOLIPASE A2 AT 2.6 ANGSTROMS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p2p
タイトルSTRUCTURE OF PORCINE PANCREATIC PHOSPHOLIPASE A2 AT 2.6 ANGSTROMS RESOLUTION AND COMPARISON WITH BOVINE PHOSPHOLIPASE A2
要素PHOSPHOLIPASE A2
キーワードCARBOXYLIC ESTER HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of D-glucose import / positive regulation of podocyte apoptotic process / phosphatidylglycerol metabolic process / phospholipase A2 activity / phosphatidylcholine metabolic process / leukotriene biosynthetic process / bile acid binding / phospholipase A2 / neutrophil mediated immunity / calcium-dependent phospholipase A2 activity ...regulation of D-glucose import / positive regulation of podocyte apoptotic process / phosphatidylglycerol metabolic process / phospholipase A2 activity / phosphatidylcholine metabolic process / leukotriene biosynthetic process / bile acid binding / phospholipase A2 / neutrophil mediated immunity / calcium-dependent phospholipase A2 activity / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / lipid catabolic process / neutrophil chemotaxis / positive regulation of interleukin-8 production / phospholipid binding / positive regulation of immune response / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of fibroblast proliferation / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholipase A2, major isoenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Dijkstra, B.W. / Renetseder, R. / Kalk, K.H. / Hol, W.G.J. / Drenth, J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Structure of porcine pancreatic phospholipase A2 at 2.6 A resolution and comparison with bovine phospholipase A2.
著者: Dijkstra, B.W. / Renetseder, R. / Kalk, K.H. / Hol, W.G. / Drenth, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1982
タイトル: The Structure of Bovine Pancreatic Prophospholipase A2 at 3.0 Angstroms Resolution
著者: Dijkstra, B.W. / Vannes, G.J.H. / Kalk, K.H. / Brandenburg, N.P. / Hol, W.G.J. / Drenth, J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: Structure of Bovine Pancreatic Phospholipase A2 at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Dijkstra, B.W. / Kalk, K.H. / Hol, W.G.J. / Drenth, J.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1981
タイトル: Active Site and Catalytic Mechanism of Phospholipase A2
著者: Dijkstra, B.W. / Drenth, J. / Kalk, K.H.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Three-Dimensional Structure and Disulfide Bond Connections in Bovine Pancreatic Phospholipase A2
著者: Dijkstra, B.W. / Drenth, J. / Kalk, K.H. / Vandermaelen, P.J.
履歴
登録1983年6月27日処理サイト: BNL
改定 1.01983年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0903
ポリマ－14,0101
非ポリマー802
水905
1
A: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子

A: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1806
ポリマ－28,0192
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+5/31
Buried area1560 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.820, 69.820, 67.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Atom site foot note1: SEE REMARK 8. / 2: SEE REMARK 4.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-126-

CA

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOLIPASE A2


分子量: 14009.714 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00592, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE TYPE CLASSIFICATIONS GIVEN IN THE REMARK FIELD OF THE TURN RECORDS BELOW FOLLOWS THE ...THE TYPE CLASSIFICATIONS GIVEN IN THE REMARK FIELD OF THE TURN RECORDS BELOW FOLLOWS THE NOMENCLATURE OF CRAWFORD ET AL. (PROC.NAT.ACAD.SCI.USA, V. 76, P. 2551, 1973).
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.79 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.05 MTris-maleate11
25 mM11CaCl2
3methanol110.010-0.015ml

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Num. all: 6144 / Num. obs: 4603 / % possible obs: 74.9 % / Rmerge(I) obs: 0.058

-
解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.241 / 最高解像度: 2.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数971 0 2 5 978
精密化
*PLUS
最低解像度: 7 Å / Num. reflection obs: 4295 / Rfactor obs: 0.241
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONo_plane_restr0.0025
X-RAY DIFFRACTIONo_chiral_restr0.086
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it2.01
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it1.94
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it3.42
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it3.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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