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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ozv | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the SET domain of LSMT bound to Lysine and AdoHcy | ||||||
要素 | Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / SET DOMAIN / LYSINE N-METHYLATION / MULTIPLE METHYLATION / PHOTOSYNTHESIS / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 [ribulose-bisphosphate carboxylase]-lysine N-methyltransferase / [fructose-bisphosphate aldolase]-lysine N-methyltransferase / [ribulose-bisphosphate carboxylase]-lysine N-methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / chloroplast / methylation 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Pisum sativum (エンドウ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å | ||||||
データ登録者 | Trievel, R.C. / Flynn, E.M. / Houtz, R.L. / Hurley, J.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003 タイトル: Mechanism of multiple lysine methylation by the SET domain enzyme Rubisco LSMT 著者: Trievel, R.C. / Flynn, E.M. / Houtz, R.L. / Hurley, J.H. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE AUTHORS INFORMED THAT RESIDUES 483-488 RESULT FROM A C-TERMINAL TEV PROTEASE CLEAVAGE SITE ...SEQUENCE AUTHORS INFORMED THAT RESIDUES 483-488 RESULT FROM A C-TERMINAL TEV PROTEASE CLEAVAGE SITE THAT WAS ENGINEERED INTO THE ENZYME AFTER LEU 482. AFTER CLEAVAGE, THESE SIX RESIDUES WERE LEFT ON THE C-TERMINUS OF THIS CONSTRUCT. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ozv.cif.gz | 286.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ozv.ent.gz | 230.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ozv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ozv_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ozv_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1ozv_validation.xml.gz | 60.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ozv_validation.cif.gz | 84.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oz/1ozv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oz/1ozv | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50629.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pisum sativum (エンドウ) / プラスミド: pDEST14 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: Q43088, [ribulose-bisphosphate carboxylase]-lysine N-methyltransferase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.67 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8 詳細: 0.95-1.10 M Sodium Acetate, 100 mM Lysine Acetate, 1 mM TCEP, 400 uM S-adenosylhomocysteine, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 25 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年12月2日 / 詳細: Osmic Confocal Mirrors |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.65→30 Å / Num. all: 80333 / Num. obs: 79741 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 39.3 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 25.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.65→2.74 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.51 / Num. unique all: 7902 / Rsym value: 0.494 / % possible all: 99 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.056 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99 % / Num. unique obs: 7902 / Rmerge(I) obs: 0.494 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB Entry 1MLV 解像度: 2.65→29.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 612033.97 / Data cutoff high rms absF: 612033.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2.51 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.2167 Å2 / ksol: 0.339194 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 67.6 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.65→29.76 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: CONSTR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.65→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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